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produção de micropartículas e nanopartículas poliméricas ... - UFRJ

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A amoxicilina e a ampicilina (fármaco mo<strong>de</strong>lo do grupo da amoxicilina)<br />

possuem estruturas muito semelhantes, divergindo apenas quanto ao grupo hidroxila<br />

ligado ao anel benzênico da estrutura, que na ampicilina é substituído por um radical<br />

hidrogênio. Devido à gran<strong>de</strong> similarida<strong>de</strong> estrutural, o espectro antimicrobiano <strong>de</strong>stes<br />

fármacos é praticamente o mesmo. A exceção se faz pelo fato <strong>de</strong> que a amoxicilina<br />

apresenta uma menor eficiência no tratamento da Shigelose, em comparação com a<br />

ampicilina. [90] Nas formulações comerciais, a amoxicilina geralmente se encontram na<br />

forma trihidratada (pó branco cristalino), que apresenta certa solubilida<strong>de</strong> em água (4<br />

mg/mL), metanol (7,5 mg/mL) e etanol (3,4 mg/mL) e praticamente nenhuma<br />

solubilida<strong>de</strong> em hexano, benzeno, etilacetato e acetonitrila, [91] sendo a i<strong>de</strong>ntificação<br />

da substância feita geralmente por espectrometria na região do infra-vermelho e ultra-<br />

violeta (com absorções específicas em 230 e 274 nm).<br />

Asparaginase<br />

Dentre as inúmeras drogas usadas para o tratamento <strong>de</strong> doenças neoplásicas, a<br />

L-aparaginase <strong>de</strong>staca-se por sua ação antileucêmica e por vir sendo utilizada na<br />

quimioterapia do câncer há mais <strong>de</strong> 40 anos. Seu mecanismo <strong>de</strong> ação consiste na<br />

hidrólise do aminoácido asparagina em ácido aspártico e amônia, o que induz a morte<br />

celular, uma vez que este aminoácido é essencial para a síntese <strong>de</strong> proteínas. [90]<br />

A L-asparaginase é produzida em gran<strong>de</strong>s quantida<strong>de</strong>s por Escherichia coli e<br />

Erwinia caratovora (Erwinia chrysanthemi), que produzem enzimas que apresentam<br />

mecanismos <strong>de</strong> ação similares, divergindo apenas nas proprieda<strong>de</strong>s farmacocinéticas e<br />

no potencial alergênico que o paciente po<strong>de</strong> apresentar, <strong>de</strong>pen<strong>de</strong>ndo da fonte <strong>de</strong><br />

obtenção da enzima. Embora a fonte <strong>de</strong> L-asparaginase comercial seja geralmente<br />

obtida <strong>de</strong> uma das bactérias mencionadas, ela também po<strong>de</strong> ser isolada do soro <strong>de</strong><br />

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