produção de micropartículas e nanopartículas poliméricas ... - UFRJ

mamíferos e de outras bactérias, [104] como a Serratia marcescens, Enterobacter
aerogenes, Pseudomonas aeruginosa, Bacillus subtilis e Zymomonas mobilis. [105]
Um tipo de produto enzimático produzido a partir da L-asparaginase nas décadas
de 1970 e 1980 é o PEG-L-asparaginase. Esta é uma forma modificada da enzima
obtida de Escherichia coli, através de combinação com o polietilenoglicol (PEG), que
resulta em uma ação mais prolongada e uma menor sensibilidade à droga, em relação à
enzima original. [104, 105]
A enzima L-asparaginase é composta por quatro subunidades idênticas, que
permanecem ligadas principalmente por forças de interação não-covalentes. [105, 106]
As enzimas isoladas de Escherichia coli apresentam massa molar de 138.000 a 141.000
Da, enquanto que as formas isoladas de Erwinia chrysanthemi normalmente apresentam
massa molar de 138.000 Da e diferente ponto isoelétrico, em relação à enzima de
Escherichia coli. [107]
A L-asparaginase obtida de Escherichia coli apresenta grande estabilidade,
quando armazenada sob refrigeração (8ºC) em meio estéril, não sendo muito influente o
tipo de material do recipiente usado para o armazenamento. Em função do pH e da
temperatura, a estabilidade da enzima pode variar de acordo com as condições
empregadas. Numa faixa de pH entre 4,5 e 11,0 a enzima mantém sua atividade;
porém, quando o meio é mais alcalino, há uma maior estabilidade. A temperatura parece
influenciar mais a estabilidade da enzima, uma vez que acima de 60ºC a proteína
desnatura e, dependendo do pH do meio, a recuperação da sua atividade pode não ser
mais possível. [106]
A atividade antitumoral da L-asparaginase permite a utilização desta enzima no
tratamento de diferentes tipos de tumores, tanto em crianças como em pacientes com
idade avançada. [107] As diversas indicações terapêuticas do uso da L-asparaginase
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