Estudos de relação estrutura atividade e docking - UFRJ

xiCOLORIDOS ATRAVÉS DE ESCALA DE SIMILARIDADE DO VERMELHO (RESÍDUOS DE ALTASIMILARIDADE) ATÉ O AZUL CLARO (RESÍDUOS DE BAIXA SIMILARIDADE). EMDESTAQUE COM CONTORNO EM PRETO, RESÍDUOS SEM INFORMAÇÃO ESTRUTURAL. ..... 32FIGURA 15: À ESQUERDA, MODELO TRIDIMENSIONAL OBTIDO ATRAVÉS DO PROGRAMAMODELLER PARA A PROTEASE DE HSV-1. HÉLICES Α EM VERMELHO, FOLHAS Β EMAMARELO E REGIÕES EM ALÇA EM VERDE. À DIREITA, GRÁFICO DE RAMACHANDRAN DOMODELO DA PROTEASE DE HSV-1. REGIÕES MAIS FAVORÁVEIS (A,B,L -VERMELHO),REGIÕES ADICIONAIS PERMITIDAS (A,B,L,P - AMARELO ESCURO), REGIÕESGENEROSAMENTE PERMITIDAS (~A, ~B, ~L, ~P - AMARELO CLARO), REGIÕES NÃOPERMITIDAS (BRANCO). REGIÕES DE HÉLICE Α (A, ~A OU A), REGIÕES DE FOLHA Β (B, ~B,OU B), REGIÕES DE HÉLICE Α DE MÃO ESQUERDA (L, ~L OU L), REGIÕES PARA GLICINA (POU ~P). ........................................................................................................................................................ 33FIGURA 16: GRÁFICO COMPARATIVO DAS PONTUAÇÕES OBTIDAS ATRAVÉS DO VERIFY 3D DOMODELO GERADO ATRAVÉS DO PROGRAMA MODELLER (VERDE) E DO MODELO DAPROTEASE DE HSV-2, 1AT3 (AZUL). .................................................................................................... 34FIGURA 17: MODELO DA PROTEASE DE HSV-1 OBTIDO ATRAVÉS DO PROGRAMA MODELLER(AMARELO) ALINHADO COM A PROTEASE DE HSV-2 (AZUL). DESTAQUE EM AZUL EVERDE ESCUROS PARA A TRÍADE CATALÍTICA, COMPOSTA PELOS RESÍDUOS HIS61,SER129 E HIS148. ...................................................................................................................................... 35FIGURA 18: ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS DAS PROTEASES DE HSV-1 E DE HSV-2 OBTIDASATRAVÉS DO SERVIDOR PDBSUM. ..................................................................................................... 36FIGURA 19: GRÁFICO DE RAMACHANDRAN DO MODELO DA PROTEASE DE HSV-1ENCONTRADO NA LITERATURA GERADO ATRAVÉS DO SERVIDOR MODBASE. REGIÕESMAIS FAVORÁVEIS (A,B,L -VERMELHO), REGIÕES ADICIONAIS PERMITIDAS (A,B,L,P -AMARELO ESCURO), REGIÕES GENEROSAMENTE PERMITIDAS (~A, ~B, ~L, ~P - AMARELOCLARO), REGIÕES NÃO PERMITIDAS (BRANCO). REGIÕES DE HÉLICE Α (A, ~A OU A),REGIÕES DE FOLHA Β (B, ~B, OU B), REGIÕES DE HÉLICE Α DE MÃO ESQUERDA (L, ~L OUL), REGIÕES PARA GLICINA (P OU ~P). ............................................................................................... 38FIGURA 20: GRÁFICO COMPARATIVO DAS PONTUAÇÕES OBTIDAS ATRAVÉS DO VERIFY 3D DOMODELO DA LITERATURA GERADO ATRAVÉS DO PROGRAMA MODBASE (AZUL CLARO) EDO MODELO DA PROTEASE DE HSV-2, 1AT3 (AZUL)...................................................................... 39FIGURA 21: GRÁFICO DE RAMACHANDRAN DO MODELO DA PROTEASE DE HSV-1ENCONTRADO NA LITERATURA GERADO ATRAVÉS DO SERVIDOR SWISS MODELREPOSITORY (SMR). REGIÕES MAIS FAVORÁVEIS (A,B,L -VERMELHO), REGIÕESADICIONAIS PERMITIDAS (A,B,L,P - AMARELO ESCURO), REGIÕES GENEROSAMENTEPERMITIDAS (~A, ~B, ~L, ~P - AMARELO CLARO), REGIÕES NÃO PERMITIDAS (BRANCO).REGIÕES DE HÉLICE Α (A, ~A OU A), REGIÕES DE FOLHA Β (B, ~B, OU B), REGIÕES DEHÉLICE Α DE MÃO ESQUERDA (L, ~L OU L), REGIÕES PARA GLICINA (P OU ~P). ................... 40FIGURA 22: SÉRIE DE BENZOXAZINONAS DIVIDIDAS EM AMINO-BENZOXAZINONAS(ESQUERDA) E OXI-BENZOXAZINONAS (DIREITA)......................................................................... 42