Estudos de relação estrutura atividade e docking - UFRJ

295 RESULTADOS E DISCUSSÃO5.1 MODELAGEM POR HOMOLOGIA5.1.1 SWISS-MODELA HSV-1 Protease não possui estrutura cristalográfica experimentalmente resolvida e,portanto, foi realizada a construção da estrutura terciária por modelagem por homologia. Foiutilizada como estrutura de referência, a protease de HSV-2 cujo código PDB é 1AT3. Paragerar o modelo, as estruturas primárias das proteases de HSV-1 e HSV-2 foram obtidas nobanco de dados UniProt, cujos códigos de acesso são Q69087 e Q69527 respectivamente. Asestruturas primárias das proteases de HSV-1 e HSV-2 possuem 635 e 638 aminoácidosrespectivamente que, alinhados na ferramenta de alinhamento do UniProt, apresentaram 472posições idênticas, 58 posições similares e 73,72% de identidade. Estudos anterioresmostraram que as estruturas terciárias das proteases da família Herpesviridae são conservadas(LIU & ROIZMAN, 1991; BUISSON et al., 2002; BUISSON et al., 2006). O alinhamento e omodelo foram gerados através do servidor SWISS-MODEL no modo automático (PEITSCH,1995; ARNOLD et al., 2006; KIEFER et al., 2009).O gráfico de Ramachandran, fornecido pelo Procheck, apresentou 83,7% dos resíduosde aminoácidos em regiões favoráveis. Os resíduos Arg226, Asp225 e Leu111 estãolocalizados em regiões não permitidas, entretanto, não fazem parte da tríade catalítica (Figura11).