Estudos de relação estrutura atividade e docking - UFRJ

50AglomeradosClassificadosSub-ClassificaçãoOperaçãoEnergia deLigaçãoRMSD doAglomeradoRMSD emrelação àreferência1 1 46 -4,07 0,00 1,381 2 16 -4,04 0,14 1,361 3 25 -4,04 0,13 1,371 4 50 -4,03 0,59 1,311 5 70 -4,03 0,13 1,361 6 37 -4,03 0,13 1,361 7 23 -4,01 1,24 1,351 8 60 -4,01 0,96 1,571 9 22 -4,01 1,08 1,491 10 87 -4,00 1,23 1,321 11 10 -3,98 1,04 1,541 12 75 -3,98 0,97 1,561 13 72 -3,98 1,24 1,331 14 63 -3,98 1,04 1,531 15 48 -3,96 1,02 1,521 16 84 -3,96 1,03 1,531 17 73 -3,96 1,36 1,401 18 33 -3,95 1,36 1,401 19 76 -3,95 1,34 1,381 20 35 -3,93 1,00 1,521 21 68 -3,75 1,05 1,491 22 43 -3,62 1,20 1,221 23 53 -3,50 1,23 1,211 24 80 -2,59 1,89 1,241 25 86 -1,06 1,85 1,45Figura 27: Sobreposição do confôrmero encontrado no cristal (azul), código PDB 1NJU, comconfôrmero 23 (amarelo) do aglomerado 1 (acima); Tabela modificada do algomerado 1,obtida através do arquivo de saída do programa AutoDock4.2 (abaixo). Destaque emvermelho para a conformação 23 do aglomerado 1.Também foi analisada a capacidade da metodologia validada de encontrar as ligaçõeshidrogênio no programa AutoDock4.2. Foi feita uma comparação entre as ligações hidrogênioentre a protease de citomegalovírus e o ligante peptideomimético, descritas pelo programaLigand Explorer, disponível no banco de dados PDB e as ligações identificadas peloprograma AutoDock após o re-docking. De acordo com o resultado, foi possível observar apredição pelo programa AutoDock de quatro das dez ligações hidrogênio exibidas peloprograma Ligand Explorer entre o confôrmero inicial do peptideomimético e a protease deCMV.Comparando-se o confôrmero de menor RMSD obtido após o re-docking, com oconfôrmero inicial do cálculo de docking molecular (também analisado anteriormente no