Untersuchungen zur Wirkung von Biotin auf die Klauenhornqualität ...

2.6.5. Pharmakologische Aspekte
Im Tierversuch hatte Biotin nur eine geringe Toxizität, die je nach Spezies und Applikation-
sort Schwankungen unterlag. Bei oraler Aufnahme lag die akute Toxizität (LD 50) bei Maus,
Ratte und Katze bei > 350 mg/kg KGW (BITSCH u. BARTEL 1994).
Über den Transport von Biotin im Blut findet sich in der Literatur Widersprüchliches.
BITSCH und BARTEL (1994) vermuteten eine unspezifische Bindung von Biotin an Plas-
maproteine, wie Albumin und α- und β-Globuline. MOCK und MALIK (1992) gaben den
Anteil an freiem Biotin im Blut mit 81% an, indessen waren laut BÄSSLER et al. (1992) 80%
des Biotins im Plasma gebunden. CHAUHAN und DAKISHNAMURTI (1988) sahen in der
Biotinidase das Hauptträgerprotein für Biotin im Plasma.
Die Eliminationshalbwertzeit nach peroraler Biotingabe betrug beim Schwein 7,2 Stunden
(KOPINSKI et al. 1989 e). Zur Erhaltung eines bestimmten Blutspiegels war die regelmäßige
Eingabe des Vitamins wenigstens einmal täglich erforderlich.
Bei externer Biotinzufuhr wurden nicht resorbierte Biotinmengen über die Faeces ausge-
schieden, während resorbierte Biotinmengen, die die Speicherkapazität des Organismus über-
schritten, mit dem Urin eliminiert wurden (BONJOUR 1991; BAKER 1995).
Biotin war plazentagängig und ging in die Milch über (BITSCH u. BARTEL 1994). PULS
(1994) gab den Gehalt in der Sauenmilch bei adäquater Biotinversorgung mit 40 – 70 µg/l
fettfreier Milch an.
2.6.6. Biotinmangel
Untersuchungen an verschiedenen Säugerspezies zeigten, dass Biotin für die Entwicklung und
Gesunderhaltung des Nervensystems sowie für Haut, Haar, Pfoten, Hufen und Klauen erfor-
derlich ist und gleichzeitig die Reproduktionsleistung beeinflusst (CAREY u. MORRIS 1975;
GREER et al. 1991; ZENKER 1991; WÄSE et al. 1997).
Biotinmangel konnte experimentell erzeugt werden, indem man dem Futter rohes Eiweiß zu-
setzte, welches Avidin enthielt, ein Protein mit spezifischen biotinbindenden Eigenschaften
(CUNHA et al. 1946; GLÄTTLI et al. 1975; GEYER et al. 1984). Der Avidin-Biotin-
Komplex war sehr stabil und konnte im Gastrointestinaltrakt weder proteolytisch noch durch
Säurehydrolyse aufgespaltet werden. Mittels Hitzeeinwirkung (100°C) wurde Avidin inakti-
viert (BITSCH u. BARTEL 1994). Durch Fütterung einer biotinfreien Diät konnte ebenfalls
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