UNIVERSIDAD COMPLUTENSE DE MADRID FACULTAD DE ...

1. INTRODUCCIÓN
de la síntesis de prostacicíina. 209
Milís descubrió la glutation H 202 oxido-reductasa, que es capaz de reducir varios
hidroperóxidos a alcoholes. Entre los hidroperóxidos que acepta como substratos para
su acción están: peróxido de hidrógeno (8202), etil hidroperóxido, T-butilhidroperóxido,
hidrogeróxidos de ácidos grasos poliinsaturados, de ácidos nucleicos, de
la prostaglandina 02.
Superóxido dismutasa (SOD)
Descubierta en 1968 por McCord y Fridovich, los cuales observaron que una
enzima presente en los hematíes, era capaz de catalizar al ion superóxido y por esta
capacidad se la denominó superóxido dismutasa.
En 1970, se encontro que esta substancia contenia una molécula con cobre y zinc
en la misma relación estequiométrica.
La SOD es una metaloproteina en cuya estructura se encuentra un grupo metálico unido
a cuatro residuos de histidina. Actualmente se engloba a la SOD en tres familias
dependiendo del grupo metálico que lleve en su estructura: 123
• CuIZn-SOD
Mn-SOD
• Fe-SOD
La Cu/Zn-SOD se encuentra en los citoplasmas celulares de los organismos eucariotas.
Tiene un peso molecular aproximado de 32 lcD y está formada por dos subunidades
proteicas, cada una de las cuales presenta un centro activo que contiene un ion de cobre
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y otro de zinc. Cada subunidad, está compuesta por 8 cadenas antiparalelas de 151
aminoácidos cada una, dispuestas en una estructura formando un cilindro con tres
bucles exteriores. El ion cobre del centro activo, se une a la molécula a través de cuatro
residuos de histidina (44, 46, 61 y 118), mientras que el átomo de Zn interacciona con el
de Cu a través de la histidina 61 y se une a la molécula a través del carboxi terminal de
las histidinas 69 y 78 y del grupo aspartato 81.
Durante la reacción de dismutación, el Cu realiza una reacción reversible de
oxidación y reducción, eliminando de este modo los radicales superóxido y
transformándolos en 02 y 8202. El Zn no participa en la reacción del ciclo catalítico,
pareciendo que su presencia es imprescindible para estabilizar la estructura de la
molécula.
La Cu/Zn-SOD está presente en la mayoria de los tejidos, abundando en el
interior de las células. A nivel extracelular, se la conoce como EC-SOD y adopta la
forma de una glicoproteina tetramérica bidrofóbica, con un peso molecular de 135 KD
y aunque su función no está clara, parece que actúa como agente antioxidante en los
espacios extracelulares.
Los valores medios de la enzima en los tejidos varían sensiblemente según el
sexo. En el duodeno, se ha comprobado que los niveles de Cu/Zn-SOD para hombres
son de 471 UlImg de proteína, mientras que en las mujeres, este valor se reduce a 311
UI¡mg. Tampoco existe una relación entre los niveles de SUD extra e intracelular. En
hombres la EC-SOD alcanza unos valores medios de 14 UIImg de proteína y en
mujeres estos valores son de 18 UIimg. 210
se encuentra sobre todo en las mitocondrias. Tiene un peso molecular entre
32 y 40 KD y cataliza la misma reacción que la CuIZn-SUD, aunque disminuye su
actividad a pH elevados por enzima de 7. Su concentración en duodeno, varía
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