Corantes naturais de urucum - Emepa

interação da doxorrubicina com ferro, Radin, (2003). A toxicidade máximaocorre durante a fase S do ciclo celular. Com baixas concentrações da droga,as células prosseguem pela fase S e morrem em G 2,.Inibidores de topoisomeraseDNA topoisomerases são enzimas que catalisam a interconversão deisômeros topológicos do DNA. Estas reações incluem mudanças no estado desuper-helicoidização do DNA, Roskoski, (1997). Estas enzimas aumentam oudiminuem o grau de subenrolamento do DNA e a propriedade do DNA que elasafetam é o número de ligações; desempenham também papel importante emprocessos como replicação e empacotamento do DNA, Lehninger, (2002).O DNA de ocorrência natural existe com super-hélices negativas. Umaestrutura com super-hélices negativas exibe um giro anti-horário. Todas asinterconversões topológicas necessitam de uma quebra transitória e reunião daestrutura desoxirribose-fosfato. As DNAs topoisomerases são alvos paraagentes anticânceres em humanos.Existem duas classes gerais de topoisomerases I e II. A topoisomerase Ifaz um corte em apenas um filamento e permite que o filamento intacto passepelo corte, que é então, fechado. A topoisomerase II faz um corte em doisfilamentos e permite que um segmento do DNA passe pelo segmento aberto. Aação da topoisomerase I é diminuir em um o número de ligações e datopoisomerase II diminuir em dois, Lehninger, (2002).Topoisomerase ICatalisa a clivagem de um filamento de DNA para formar um corte, peloqual passa o filamento complementar. A enzima então reúne o filamento. Umahidroxila da tirosina no centro ativo da topoisomerase I forma uma ligaçãocovalente fosfodiéster com um filamento de DNA. O produto é um fosfodiésterde alta energia de uma tirosina enzimática com uma hidroxila de umdesoxirribonucleotídeo. Após a clivagem da ligação fosfodiéster de umfilamento, o filamento intacto passa pelo corte. Depois disso, a hidroxila livreataca o átomo de fósforo do intermediário covalente enzima-substrato e101