Enzkin - Elm-Asse-Kultur

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Km/Ki
7.2 Vorstellungen zum Wirkungsmechanismus von Effektoren bei oligomeren
Enzymen: Beispiel der Phosphofructokinase der Glycolyse
http://de.wikipedia.org/wiki/Phosphofructokinase
Abb. 7.2:
PFK - Wichtige Regulationsprinzipien; nur in vitro (Enzymkinetik) fällt F-1.6BP in Konzentrationen an, die eine
Selbstaktivierung (Bindung statt 2.6.BPG) zur Folge haben können
PFK besitzt ihr katalytisches Zentrum am N-Terminus, das regulatorische Zentrum am C-
Terminus eines durch Genduplikation entstandenen Fusionsproteins. Beide Hälften zeigen
infolgedessen Sequenzhomologien, unterlagen aber, entsprechend ihrer Aufgabe,
getrennten Optimierungsprozessen (Nature 326, 811 (1987)).
Der katalytische Teil bindet die Substrate F-6P und ATP. ATP nimmt bei höheren
Konzentrationen auch einen (niederaffinen) Bindungsplatz am regulatorischen Teil ein und
wirkt von dort aus als allosterischer Inhibitor. Diese Funktion teilt es mit weiteren endogenen
Energieüberschusssignalen der Zelle (NADH,H + und Citrat). Sind hingegen
Energiemangelsignale (AMP, ADP) vorhanden, so wird das Enzym allosterisch aktiviert.
Solange AMP und ADP vorherrschen, determinieren sie das Geschehen.
Seit längerem ist bekannt, dass PFK1 nicht nur durch eines seiner Substrate (ATP)
inhibierbar ist, sondern auch durch eines seiner Produkte (F-1.6BP) in vitro aktiviert werden
kann ("verkehrtes Enzym"). In der Zelle tritt der letztere Effekt vermutlich nicht auf, da F-