Enzkin - Elm-Asse-Kultur
Enzkin - Elm-Asse-Kultur
Enzkin - Elm-Asse-Kultur
Erfolgreiche ePaper selbst erstellen
Machen Sie aus Ihren PDF Publikationen ein blätterbares Flipbook mit unserer einzigartigen Google optimierten e-Paper Software.
72<br />
Km/Ki<br />
8.7.3 Allosterie und Kooperativität<br />
nach P. Karlson, "Kurzes Lehrbuch der Biochemie"<br />
http://de.wikipedia.org/wiki/Allosterie<br />
http://de.wikipedia.org/wiki/Kooperativität<br />
Die Veränderung der Bindungsaffinität eines Proteins zu kleinen Molekülen (beim<br />
Hämoglobin: des Sauerstoffmoleküls) durch Beeinflussung der Raumstruktur<br />
bezeichnet man auch als allosterische Regulation oder kurz als Allosterie.<br />
Allosterische Effekte spielen auch eine bedeutende Rolle bei der Regulation der<br />
Enzymaktivität.<br />
Der Begriff „Allosterie“ wird in der Literatur unterschiedlich gebraucht. Er<br />
wurde für Enzyme benutzt, die bestimmte Effektoren an anderer Stelle binden als<br />
das Substrat; (daher rührt der Name allos = anders, steros = Ort), und bedeutete<br />
zunächst die Veränderung der Raumstruktur unter Beeinflussung des aktiven<br />
Zentrums des Enzyms. Manche Autoren meinen, dass für den allosterischen Effekt<br />
auf jeden Fall eine kooperative Wechselwirkung zwischen Untereinheiten notwendig<br />
ist; danach dürften bei monomeren Proteinen keine allosterischen Effekte auftreten.<br />
Indessen kennt man auch bei solchen Proteinen Veränderungen der Tertiärstruktur<br />
durch kleine Moleküle, die einen Einfluss auf das aktive Zentrum haben können. Es<br />
hat sich daher eingebürgert, auch diese Änderungen der Raumstruktur unter den<br />
Begriff der Allosterie zu subsummieren. Nehmen Sie das Beispiel der<br />
Phosphofructokinase: jede Polypeptidkette ist hier als Fusion zweier Untereinheiten<br />
(C und R) zu sehen. Jede dieser Untereinheiten bindet ATP, C in seiner Eigenschaft<br />
als Substrat (Coenzym) und R in seiner Eigenschaft als allosterischer Inhibitor.<br />
Abb. 8.6.1: Schematische Darstellung (positiver) Kooperativität am Beispiel der<br />
Hämoglobinuntereinheiten während der Sauerstoff-aufnahme. Die ovalen Formen entsprechen der<br />
Konformation mit niedriger Affinität, die eckigen Formen der Konformation mit hoher Affinität. Die<br />
beiden ersten Os-Moleküle werden vermutlich an die «-Ketten gebunden; alsdann erfolgt eine<br />
Konformationsänderung, bei der alle vier Untereinheiten in die Konformation mit hoher Affinität<br />
übergehen, und die beiden letzten Sauenstoffe werden in rascher Folge aufgenommen. Dadurch<br />
erklärt sich die große Steilheit der Sauerstoffbindungskurve im mittleren Abschnitt.<br />
8.7.3.1 Definition und Darstellung kooperativer Bindungsphänomene
Change language