Enzkin - Elm-Asse-Kultur

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Km/Ki
Demnach wird der Inhibitor V max (k 2 ) erniedrigen, denn ein Teil des Enzym-Substrat
Komplexes wird ständig in Richtung des inaktiven Komplexes ESI gelenkt. Ferner
wird die Geschwindigkeitskonstante k 1 durch Anwesenheit des unkompetitiven
Inhibitors I erhöht, da für die Wandlung des ES-Komplexes ein alternativer Weg (zu
ESI) eröffnet wird. Da k 1 Bestandteil der Dissoziationskonstanten des ES-Komplexes
(K d =k- 1 /k 1 ) bzw. seines K m Wertes ((k- 1 +k 2 )/k 1 ) ist, wird somit der K m -Wert scheinbar
erniedrigt, die Affinität des Substrates zum Enzym scheinbar erhöht. Im Lineweaver-
Burk Diagramm sind sowohl 1/V max als auch -1/K m gegenüber der nichtinhibierten
Reaktion mit (1+[I]/K is ) zu multiplizieren, so dass sich Parallelen ergeben (siehe
Abbildung). 25 . Zusammengefasst: Im Gegensatz zum nichtkompetitiven Inhibitor
erfolgt die Assoziation eines unkompetitiven Inhibitors nicht unabhängig vom
Substrat. Die Substrat-abhängige Bildung des ESI-Komplexes bedingt eine
scheinbare Erniedrigung von K m und
V max .
Abb. 8.12: Unkompetitiver Hemmtyp,
dargestellt im Lineweaver-Burk Diagramm
25 dies ergibt sich aus der Tatsache, dass hier die wie folgt modifizierte Inhibitionsgleichung anzusetzen ist:
v = __V max × [S]______
K m + [S](1 + [I]/K is )
die in der Umformung nach Lineweaver-Burk wie folgt lautet:
1 = K m . 1 + 1+I/K is
v V max S V max
Damit ergibt sich für 1/S = 0 das 'y-intercept' zu 1/v = (1+I/K is )/V max und für 1/v = 0 das 'x-intercept' zu
1/S = - (1+I/K is )/K m