Enzkin - Elm-Asse-Kultur

76
Km/Ki
.9 Enzymhemmungen
in Anlehnung an: Klaus Dose, "Biochemie - eine Einführung", C Springer-Verlag (1980), S. 87 f.
Wiedergabe der Abbildungen mit freundlicher Genehmigung des Verlages. Neuauflagen 1991, 1996
Ergänzt durch Gerhard Michal, Biochemical Pathways (1999);
http://de.wikipedia.com/Enzymhemmung
Der Einfluss eines Inhibitors I auf den K m- bzw V max -Wert einer enzymkatalysierten
Reaktion kann zur Charakterisierung des Hemmtyps herangezogen werden.
Alternativ kann das Verhältnis des K i -Wertes (Dissoziationskonstante des Komplexes
EI) und des K is -Wertes (Dissoziationskonstante des Komplexes EIS) zur
Klassifizierung dienen
Abb. 8.8 Inhibitionstypen.
A - Ḿixed-typé. Der Inhibitor bindet sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-
Substratkomplex. K m und V max werden nicht erreicht. Im Sonderfall des nichtkompetitiven Inhibitors
wäre K i =K is. K m bliebe unverändert, aber V max würde nicht erreicht.
B - Kompetitiv. Der Inhibitor bindet anstelle des Substrats. K m kann nicht erreicht werden während
V max mit steigendem Substratüberschuss angenähert wird. K is hat keine Bedeutung, d.h. ist
unrealistisch groß.
C - Unkompetitiv. Der Inhibitor assoziiert nur, nachdem das Substrat bereits gebunden ist. V max kann
nicht erreicht werden, währende der K m -Wert scheinbar sinkt (!). K i hat keine Bedeutung, d.h. ist
unrealistisch groß.
Reversible Hemmtypen werden häufig als kompetitiv, Mischtyp (ḿixed typé;
Sonderfall: nichtkompetitiv) und unkompetitiv klassifiziert. Obgleich diese Typen
häufig auf der Grundlage von Einsubstratenzymen definiert werden, sind sie - mit
Ausnahme der kompetitiven Hemmung - nur für Mehrsubstratenzyme von
Bedeutung.