Freie Vorträge und Poster - Jahrestagung DDG 2012

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S42 46. Jahrestagung der Deutschen Diabetes-Gesellschaft | 1. – 4. Juni 2011, Leipzig kannt ist, dass sie hochpotente Aktivatoren der Fettzelldifferenzierung sind. Im direkten Vergleich war Glibenclamid höher potent als Glimepirid in Bezug auf die Induktion des Fettzell-Markergens FABP4 (Fatty Acid Binding Protein 4); den halbmaximalen Effekt (EC50) erreichte Glibenclamid bereits bei 0,32 mM, Glimepirid erst bei 2,8 mM. Die SH-abhänge Fettzelldifferenzierung ließ sich praktisch komplett mit dem PPARg-Antagonisten T0070907 (10 mM) blocken; umgekehrt hatte Diazoxid, ein Gegenspieler der SHs an ihrem klassischen Angriffsort an der Betazelle, keinen Effekt. Das weist darauf hin, dass die SHs an den Fettzellen über PPARg und nicht über den ATP-abhängigen Kaliumkanal wirken. Repaglinid hatte nur einen sehr geringen Einfluss auf die Fettzelldifferenzierung, obwohl es wie SHs zur Insulinfreisetzung aus den Betazellen führt. Schlussfolgerungen: In primären humanen Präadipozyten lösten Glibenclamid und Glimepirid im submikromolaren bzw. niedrig mikromolaren Bereich eine starke Differenzierung und Fetteinlagerung aus, offensichtlich PPARg-vermittelt und vergleichbar den Glitazonen. Deshalb könnten SHs, aber nicht Repaglinid, über ihre Wirkung auf die Insulinfreisetzung hinaus auch die Insulinresistenz beeinflussen. P109 Brown adipose tissue (BAT) can normalize hyperglycemia and hypertriglyceridemia in mice Merkel M 1 , Bartelt A 2 , Brügelmann K 2 , Heeren J 2 1 Asklepios Clinic St. Georg, Department of Internal Medicine, Hamburg, Germany; 2 University Hospital Hamburg- Eppendorf, Institute for Biochemistry – IBM2, Hamburg, Germany Aims: In adults, less than 1% of total adipose tissue is brown adipose tissue (BAT). It had been suggested, that BAT is only important for non shivering thermogenesis in newborn and rodents. A major role in the metabolism of adult humans was not supposed. However, based on recent studies using PET-CT, this had to be revised: After cold exposure, BAT was found in most of subjects investigated. A significant glucose uptake of several grams per day into BAT was measured. The aim of the present study was to further investigate the metabolic function of BAT. Methods: Mice with diet induced obesity (DIO) and mice with homozygote apoproteinA5 (apoA5) deficiency were investigated for responses in glucose and lipid metabolism during and after cold exposure (4 C, 4 to 24 h). Results were compared to normal, not temperature challenged littermate controls. Results: As previously shown, DIO mice have an impaired glucose tolerance. Fasting glucose stayed stable during cold exposure. On ambient temperature, during oral glucose tolerance test, plasma glucose raises up to 420 mg/dl. However, after cold exposure, the glucose peak was significantly reduced reaching a maximum of 310 mg/ dl. Lean control mice without impaired glucose tolerance did not show any cold induced changes in glucose metabolism. ApoA5-deficient animals suffer a severe, genetically caused hypertriglyceridemia with triglycerides above 2300 mg/dl. During cold exposure, in these animals plasma triglyceride levels fell after 4 h to 700 mg/dl, reaching completely normal values after 24 h. Initially lipidemic plasma cleared completely during cold exposure. Metabolic turnover and organ uptake studies using lipoproteins (VLDL and chylomicrons radioactively labelled at their triglyceride and apoprotein residues) showed that BAT was able to multiply its lipid uptake after cold exposure reaching levels more than 10fold, far beyond the lipid uptake into the liver, which stayed constant. At the same time, the normal postprandial triglyceride peak was completely abolished. Conclusion: These data demonstrate that BAT can multiply its metabolic activity after cold activation. By doing this, BAT is able to completely normalize severe disturbances in glucose and lipid metabolism. Postersitzung 4: Experimentelle Diabetologie P110 Die Glucokinase Mutationen L304P und L 315 H führen zu einem deutlichen Verlust der Enzymaktivität und zu einem Diabetes mellitus im Patienten Platz C 1 , Waterstradt R 1 , Baltrusch S 1 1 Universität Rostock, Institut für Medizinische Biochemie und Molekularbiologie, Rostock, Germany Fragestellung: Mutationen in der Glucokinase und den Trankriptionsfaktoren HNF-1A und HNF4-A führen zu einem genetisch bedingten Diabetes mellitus, der auch unter der Bezeichnung MODY (Maturity Onset Diabetes of the Young) bekannt ist. Im Glucokinasegen sind mittlerweile fast 600 Mutationen bekannt. Neben Mutationen, die die En- zymaktivität herabsetzen wurden auch solche identifiziert, die zu einer Steigerung der Glucoseaffinität und damit zum entgegen gesetzten Krankheitsbild PHHI (Persistent Hyperinsulinemic Hypoglycemia of Infancy) führen. Glucokinase MODY Mutationen sind im gesamten Protein zu finden. Je nach Lokalisation sind die enzymkinetischen Eigenschaften der Glucokinase verändert. Die kürzlich identifizierten Mutationen L 304P und L 315 H liegen in einer Region, die für die Ausbildung der Glucokinasekonformation bedeutsam ist. Es war daher das Ziel dieser Studie, die Eigenschaften dieser beiden Glucokinase Mutationen weiter aufzuklären. Methodik: Die Glucokinase Mutationen L 304P und L 315 H wurden als Dendra2-Fusionsproteine im QuikChange II Site-Directed Mutagenesis Kit generiert und in den pGEX-6P-1 Expressionsvektor subkloniert. Die Expression erfolgte mittels des Glutathione-S-transferase (GST) Systems in E. coli BL21. Der GST-Tag wurde durch Behandlung mit PreScission Protease entfernt und das rekombinante Protein mittels Western Blot überprüft. Die Glucokinase Enzymaktivität wurde photometrisch bestimmt. Ergebnisse: Die Glucokinase Mutation L304P wurde zweimal in zwei Familien und die Mutation L 315 H fünfmal in drei Familien am Institut für molekulare Medizin in Deutschland identifiziert. Die Nüchterblutglucose lag bei den Patienten mit der Mutation L 304P bei 131 € 15 mg/dl und bei den Patienten mit der Mutation L 315 H bei 123 € 10 mg/dl. Im Western Blot hatten die Glucokinase Mutations-Proteine L 304P und L 315 H die gleiche Größe wie das Wildtyp- Protein und wiesen eine vergleichbare Stabilität auf. Beide Mutationen zeigten einen signifikanten Verlust der Glucokinase Enzymaktivität auf ein Hundertstel des Wildtyp-Proteins. Nach Inkubation der Glucokinase Mutations-Proteine L 304P und L 315 H mit dem endogenen Glucokinase Aktivator Fructose-2,6-bisphosphatase konnte die Enzymaktivität um 150% signifikant gesteigert werden. Eine vergleichbare Aktivierung konnte für die Glucokinase Mutation L 315 H durch Zugabe des chemischen Glucokinase Aktivators RO281675 erreicht werden, während für die Glucokinase Mutation L 304P nur eine Aktivierung um 50% bestimmt wurde. Schlussfolgerung: Im Gegensatz zu bereits charakterisierten Glucokinase MODY Mutationen führen die Mutationen L 304P und L315 H zu einem fast vollständigen Verlust der Glucokinase Enzymaktivität. Die invitro Ergebnisse korrelieren mit dem deutlich erhöhten Nüchternblutglucosespiegel bei den die Mutation tragenden Patienten. Bei einer Patientin führt die Mutation zu einem insulinpflichtigen Diabetes mellitus. P111 Gesteigerte Betazellreplikation und Inselneogenese im Pankreasgewebe von Patienten mit Insulinom Schott J 1 , Bergmann F 2 , Nawroth PP 1 , Ritzel RA 1,3 1 Universität Heidelberg, Innere Medizin I und Klinische Chemie, Heidelberg, Germany; 2 Universität Heidelberg, Institut für Pathologie, Heidelberg, Germany; 3 Klinikum Schwabing, Klinik für Endokrinologie, Diabetologie und Suchtmedizin – Nuklearmedizin, München, Germany Fragestellung: Die Inselmorphologie bei Typ 2 Diabetes mellitus ist durch eine reduzierte Betazellmasse und vermehrte Betazellapoptose gekennzeichnet. Regenerative Mechanismen (z. B. Betazellneubildung, Inselneogenese) sind unzureichend, um den chronisch progredienten Betazellverlust zu kompensieren. Ungeklärt ist, ob Insulin, ein wichtiges Therapieprinzip des Typ 2 Diabetes, den Betazellturnover in vivo beeinflussen kann. Personen mit erhöhter endogener Insulinseketion aus einem Insulinom sind ein gutes Modell, um diese Frage zu adressieren. Methodik: Wir haben gesundes Pankreasgewebe untersucht (n = 10 Fälle), das sich jeweils direkt neben (nah) und in 3 – 4 cm Entfernung (fern) von einem histologisch und klinisch gesicherten (pathologischer Hungerversuch) Insulinom befand. Als Kontrollgruppe wurde Pankreasgewebe von gesunden Spenderorganen (n = 20 Fälle) untersucht. Durch morphometrische Analyse wurde die Betazellreplikation (Ki-67 Färbung), Inselneogenese (Pankreasgangzellen positiv für Insulin), Betazellapoptose (TUNEL Färbung) und der relative Betazellanteil des Pankreas (Immunhistochemie für Insulin) bestimmt. Ergebnisse: Die Betazellreplikation ist bei Personen mit Insulinom im Vergleich zu Kontrollpankreata gesteigert (p < 0,01), insbesondere im Gewebe direkt neben einem Insulinom (p < 0,05 für nah versus fern). Es fand sich ebenfalls ein 2-fach gesteigerter Anteil exokriner Pankreasgänge mit Insulin-positiven Epithelzellen (10,9 € 2,3/8,7 € 2,9% versus 4,6 € 0,5%; p < 0,01/p < 0,05 für nah/fern versus Kontrolle), ohne Unterschied zwischen den Lokalisationen nah und fern (p = n. s.). Betazellapoptose ist im Pankreasgewebe von Personen mit Insulinom im Vergleich zu Kontrollpersonen unverändert (p = n. s.), während der relative Betazellanteil reduziert ist (1,0 € 0,2/ 0,9 € 0,1% versus 2,3 € 0,2%; p < 0,001 für nah/fern versus Kontrolle). & Korrekturexemplar: Veröffentlichung (auch online), Vervielfältigung oder Weitergabe nicht erlaubt! & Diabetologie & Stoffwechsel 2011; 6: S1–S103
Schlussfolgerungen: Sekretionsprodukte aus Insulinomgewebe sind offensichtlich in der Lage im umgebenden gesunden Pankreas die Betazellproliferation und Betazelldifferenzierung aus Vorläuferzellen zu stimulieren. Insgesamt findet sich bei Personen mit Insulinom allerdings eine adaptive Reduktion des relativen Betezellanteils im Pankreas. Weitere Studien müssen nun klären, ob eine exogene Insulintherapie die Betazellregeneration bei Personen mit Typ 2 Diabetes mellitus induzieren kann. P112 Der Atp8-Gendefekt im FVB Mausstamm erhöht die basale mitochondriale ROS Generierung in Beta-Zellen und induziert eine Betazell-Dysfunktion nach Hochfettdiät Weiss H 1 , Ibrahim S 2 , Tiedge M 1 1 Institut für Med. Biochemie&Molekularbiologie, Universität Rostock, Rostock, Germany; 2 Arbeitsgruppe Genetik, Universität Lübeck, Lübeck, Germany Fragestellung: Der conplastische Mausstamm B6mt FVB trägt im Vergleich zum B6mt AKR Stamm eine mitochondriale DNA-Mutation im Atp8 Gen (Untereinheit 8 des ATP-Synthase-Komplexes) und zeichnet sich durch erhöhte H 2O 2-Produktion isolierter Mitochondrien aus. Es war das Ziel der Studie, den Effekt der Atp8 Mutation auf (1) die mitochondriale ROS Produktion von Beta-Zellen in Abhängigkeit von der Glucosekonzentration und (2) die Auswirkungen einer Hochfettdiät auf die Glucosetoleranz und Beta-Zellmasse zu untersuchen. Methodik: Isolierte Pankreasinselzellen der Mausstämme B6mt AKR (AKR) und B6mt FVB (FVB) wurden für 24 h bei 5 oder 30 mmol/l Glucose inkubiert. Die mitochondriale ROS Generierung wurde nach Mitosox Ò - Färbung mittels Fluoreszenzmikrsokopie quantifiziert. B6mt AKR und B6mt FVB erhielten ab der 4. Lebenswoche über einen Zeitraum von 26 Wochen eine Hochfettdiät (HFD; 34% Rohfettgehalt) oder Kontrolldiät (CD; 4% Rohfettgehalt). Als Parameter wurden Körpergewicht, Blutglucose, Seruminsulin, i. p. Glucosetoleranz, Insulinsensitivität sowie Beta-Zellmasse bestimmt. Ergebnisse: Die mitochondriale ROS Produktion in Pankreasinselzellen vom FVB Stamm war bei 5 mmol/l Glucose 3-fach höher als beim AKR Kontrollstamm (Ratio Mitosox/Dapi: 0,98 € 0,1 vs. 3,2 € 0,2; n = 6 – 8). Die Erhöhung der Glucosekonzentration führte zu einem leichten Anstieg der mitochondrialen ROS Produktion in Pankreasinseln des AKR Stamms nicht jedoch in Pankreasinseln des FVB Stamms. Die Fütterung einer Hochfettdiät über 26 Wochen bewirkte eine signifikante Zunahme des Körpergewichts, die im FVB Stamm stärker ausgeprägt war als im AKR Stamm mit einem Geschlechtsdimorphismus zugunsten der weiblichen Tiere. Unter Hochfettdiät zeigten FVB Tiere im Vergleich zum AKR Stamm signifikant höhere Blutglucosewerte (9,0 vs. 8,2 mmol/l, Woche 18; p < 0,05), eine gestörte Glucosetoleranz (AUC: 1633 € 104 vs. 1481 € 60; p < 0,05) sowie niedrigere Seruminsulinwerten (0,26 mg/l € 0,05 vs. 0,43 € 0,06; p < 0,05). Die Insulinsensitivität war nach Hochfettdiät nicht signifikant unterschiedlich. Die Inseldichte nahm bei FVB Tieren unter Hochfettdiät um 92% zu, wohingegen bei AKR Tieren eine Abnahme von 18% beobachtet wurde. Auch die Beta-Zelldichte war unter Hochfettdiät in FVB Tieren um 58% im Vergleich zu AKR Tieren erhöht. Schlussfolgerung: Die Mutation des Atp8 Gens (ATP Synthase Untereinheit) führt in den Beta-Zellen des Pankreas unter basalen Glucosekonzentrationen zu einer erhöhten mitochondrialen ROS Produktion. Dies führt zu einer Verminderung der glucoseinduzierten Insulinsekretion mit einer eingeschränkten Toleranz der Betazellen gegenüber der metabolischen Belastung einer Hochfettdiät. Die Hochfettdiät führt zu einer adaptiven Zunahme der Beta-Zellmasse, die durch den Stressor der mitochondrialen ROS-Generierung induziert sein könnte. Die Atp8 Mutation unterstreicht die Bedeutung des mitochondrialen Genoms für die gestörte Betazellfunktion unter metabolischen Belastungssituationen. P113 Mimitin Überexpression schützt insulinproduzierende Zellen vor zytokin-induziertem ER Stress Hanzelka K 1 , Lenzen S 1 , Gurgul-Convey E 1 1 Medizinische Hochschule Hannover, Institut für Klinische Biochemie, Hannover, Germany Fragestellung: Mitochondrialer und ER Stress spielen bei dem zytokinvermittelten Betazelltod eine sehr wichtige Rolle. Mimitin ist ein mitochondriales Protein, das durch die zytokin-verursachte Freisetzung aus den Mitochondrien ins Zytoplasma mit dem zytosolischen Protein MAP1S interagieren kann. MAP1S ist ein proapoptotisches zytoplasma- 46. Jahrestagung der Deutschen Diabetes-Gesellschaft | 1. – 4. Juni 2011, Leipzig tisches Protein, das eine ungeklärte Rolle bei der ER Stress Entwicklung hat. Das Ziel dieser Untersuchung war es, den Einfluss einer Mimitin- Überexpression auf den Zytokin-induzierten mitochondrialen und ER Stress (BIP, CHOP) in insulinsezernierenden Zellen zu klären. Methodik: Kontroll- und Mimitin-überexprimierende insulinsezernierende INS 1E Zellen wurden mit IL-1b (600 U/ml) oder mit einem Zytokinmix (IL-1b 60 U/ml, TNFa 185 U/ml und IFNg 14 U/ml) 24 h inkubiert. Die folgenden Methoden wurden benutzt: RNA Isolierung nach Chomczynski, Real-Time PCR, MTT Assay, Rhodamin 123 Färbung, Caspase-9/12 Assays, Zellfraktionierung und Western-Blot Analysen. Ergebnisse: Die Analyse der Mimitinverteilung in verschiedenen Zellkompartimenten zeigte 97% des Mimitin-Proteins in den Mitochondrien der unbehandelten Zellen. Interessanterweise wurde die Mimitin-Proteinexpression durch Zytokine 3-fach induziert. In zytokin-behandelten Zellen fand sich mehr Mimitin- Protein in zytoplasmatischen und mikrosomalen Zellfraktionen. Mimitin-Überexpression (INS 1E-hMim Zellen) schützte die Zellen deutlich gegenüber der Zytokintoxizität (MTT Assay nach 24 Stunden: INS 1E pcDNA3 IL-1b 48 € 4, Zytokinmix 36 € 4 vs. INS 1E-hMim IL-1b 70 € 5, Zytokinmix 51 € 3%). Das mitochondriale Membranpotential war nach einer 24-Std Inkubation mit Zytokinen deutlich niedriger als in INS 1E-hMim Zellen (IL-1 b: 85 € 9 vs. 96 € 1%; Zytokinmix: 68 € 8 vs. 79 € 2%). Die zytokin-induzierte Caspase-9 Aktivierung wurde jedoch nur sehr gering durch Mimitin Überexpression beeinflusst (IL-1b: INS 1E 187 € 16 vs. hMim 129 € 5%; Zytokinmix: INS 1E 181 € 16, INS 1E-hMim 150 € 10%). Die basale BIP Genexpression war in INS 1E-hMim Zellen doppelt so hoch wie in INS 1E Zellen. Die Zytokine senkten die BIP Expression in INS1E und INS1E-hMim Zellen. Die CHOP Genexpression wurde stark durch die Zytokine in INS 1E Zellen induziert (IL-1b: 216 € 23, Zytokinmix: 665 € 51%), während die Mimitin-Überexpression die zytokin-induzierte CHOP Expression inhibierte (IL-1b; 112 € 14, Zytokinmix: 246 € 25%). Die mit ER Stress in Verbindung gebrachte Caspase-12 wurde hingegen signifikant in INS 1E-hMim Zellen gehemmt (IL-1b: INS 1E 150 € 10 vs. hMim 105 € 10%; Zytokinmix: INS1E 198 € 16, INS 1E-hMim 116 € 15%). Schlussfolgerungen: Mimtin-Überexpression schützt insulinproduzierende Zellen gegenüber Zytokintoxizität somit durch Unterdrückung des ER Stresses. P114 Mechanismus der gesteigerten glucoseinduzierten Insulinsekretion durch Prostacyclin-Synthase-Überexpression in insulinproduzierenden Zellen Gurgul-Convey E 1 , Hanzelka K 1 , Lenzen S 1 1 Medizinische Hochschule Hannover, Institut für Klinische Biochemie, Hannover, Germany Fragestellung: Prostacyclin (PGI2) wird aus Arachidonsaüre durch Prostacyclin-Synthase (PGIS) synthetisiert. Die Expression von PGIS in pankreatischen Inseln und insulinproduzierenden INS1E Zellen ist sehr gering (ca. 5 und 1% im Vergleich zur Expression in der Leber). Da beobachtet wurde, dass sowohl Prostacyclinanaloga (zB. Iloprost) als auch Überexpression von PGIS insulinproduzierende Zellen vor verschiedenen Stressoren schützen können, haben wir den zugrundliegenden Mechanismus untersucht. Methodik: Kontroll- und PGIS-überexprimierende insulinproduzierende INS 1E Zellen wurden mit Glucose (3, 10, 30 mM), Iloprost (100 nM) oder CAY10441 (10 nM) inkubiert. Die folgenden Methoden wurden benutzt: MTT Assay, Proliferationsassay, Caspase-3 Assay, ATP-Assay, RIA für Insulinmessung und cAMP-Assay. Ergebnisse: Die basale Insulinsekretion bei 3 mM Glucose war in den Kontroll-INS 1E und INS 1E-PGIS Zellen nicht unterschiedlich. Inkubation mit 10 und 30 mM steigerte die Insulinsekretion im Vergleich zu Kontroll-INS 1E in INS 1E-PGIS Zellen signifikant (10 mM Glc: 0,8 € 0,1 vs. 3,8 € 0,6; 30 mM Glc: 0,9 € 0,1 vs. 4,8 € 0,7 ng/ml/mg DNA; p < 0,05). PGIS Überexpression beeinflusste die KCl-induzierte Insulinsekretion nicht signifikant. Die glucoseinduzierte Insulinsekretion in INS1E-PGIS Zellen wurde durch den PGI2 Rezeptorantagonist CAY10441 blockiert (0,4 € 0,1 ng/ml/ mg DNA) und die basale Insulinsekretion in INS 1E Zellen durch den stabilen PGI2 Analog Iloprost induziert (0,3 € 0,03 vs. 0,6 € 0,03 ng/ml/mg DNA). INS 1E-PGIS Zellen zeigten einen 2-fach erhöhten Insulingehalt. CAY10441 reduzierte und Iloprost erhöhte den Insulingehalt. Iloprost veränderte die Zellvitalität und Proliferation der INS 1E Zellen nicht (Restvitalität: 100% vs. unbehandelte Zellen). Im Gegensatz reduzierte CAY10441 die Zellvitalität (Restvitalität: 4 € 1%) und die Proliferationsrate (Restproliferationsrate: 10%) und erhöhte die Caspase-3 Aktivität 7-fach. INS 1E-PGIS Zellen wurden teilweise gegen CAY10441 Toxizität geschützt (Restvitalität: 24 € 2%). Die Proliferationsrate war deutlich höher in INS1E-PGIS als in INS 1E Zellen (INS 1E-PGIS 140 € 9%) und auch weniger inhibiert bei CAY10441 (40 € 4%). Der ATP Gehalt war in & Korrekturexemplar: Veröffentlichung (auch online), Vervielfältigung oder Weitergabe nicht erlaubt! & Diabetologie & Stoffwechsel 2011; 6: S1–S103 S43
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