Freie Vorträge und Poster - Jahrestagung DDG 2012

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S68 46. Jahrestagung der Deutschen Diabetes-Gesellschaft | 1. – 4. Juni 2011, Leipzig von Arteriosklerose spielen Proliferation und Migration vaskulärer Glattmuskelzellen eine entscheidende Rolle. In unserer Studie haben wir Wirkungen von oralen Antidiabetika und Exendin-4 auf Proliferation und Migration von kultivierten humanen koronaren Glattmuskelzellen (HCASMCs) untersucht. Methodik: HCASMCs und geeignete Medien wurden kommerziell erworben. Proliferationsversuche wurden in serumfreien Medium über fünf Tage durchgeführt. Die Endpunktbestimmung der Zellzahl erfolgte automatisiert (Casy Counter und Cedex XS). Im xCELLigence Real-Time Cell Analyzer wurde zudem die ¾nderung der Impedanz als Maß für die Zellproliferation ermittelt. Die Migrationsrate wurde als Impedanzänderung über 20 h in einer 2-Kammer-Platte ermittelt. Vor Zugabe der Testsubstanzen wurden die Zellen 24 Stunden in serumfreiem Medium kultiviert. Die Expression früher Gene wurde mittels quantitativer Real-Time RT-PCR bestimmt. Die Phosphorylierung der MAP-Kinase wurde im Phosphoprotein-Western-Blot bestimmt. Ergebnisse: Die PPARg-Agonisten Rosiglitazon und Pioglitazon (0,1 mM) führten zu einer durch den PPARg-Antagonisten T0070907 (2-Chloro-5-nitro-N-4-pyridinyl-benzamid) antagonisierbaren Hemmung der Proliferation. Zugabe des Sulfonylharnstoffs Glibenclamid verursachte dagegen eine Steigerung der Proliferation, die durch Diazoxid (100 mM) aufgehoben wurde. Auf die durch PDGF (Plättchen-abhängiger Wachstumsfaktor) induzierte Migration hatte Glibenclamid keine Wirkung. Vildagliptin, Sitagliptin und Saxagliptin sowie Exendin-4 (3 und 10 nM) steigerten die Migrationsrate um bis zu 100%. Alle getesteten Antidiabetika induzierten die Expression von frühen Genen (u.a. NR4A1). Pioglitazon, Exendin-4, Glibenclamid und Metformin bewirkten zudem eine Phosphorylierung der p42/44 MAP Kinase. Schlussfolgerung: Orale Antidiabetika induzieren unterschiedliche Effekte an kultivierten humanen koronaren Glattmuskelzellen. PPARg-Agonisten hemmten die Proliferation, während Glibenclamid eine Steigerung der Proliferationsrate verursachte. Die getesteten DPP4-Inhibitoren erhöhten die Migrationsaktivität der Zellen, während sie die Proliferation nur schwach beeinflussten. Alle getesteten Antidiabetika änderten die Genexpression. Einige Antidiabetika aktivierten zudem die MAP Kinase. In weiteren Versuchen wird die Korrelation der beobachteten Pharmakonwirkungen mit einem potentiellen atherogenen Potential untersucht. P188 Mechanismen von Insulinresistenz durch serotonerge Medikamente an Skelettmuskelzellen Al-Zoairy R 1 , Engl J 1 , Ebenbichler C 1 , Pedrini M 1 , Gstraunthaler G 2 , Salzmann K 1 , Niederwanger A 1 1 Universitätsklinik Innsbruck, Department für Innere Medizin I, Innsbruck, Austria; 2 Medizinische Universität Innsbruck, Sektion Physiologie, Innsbruck, Austria Schon länger ist ein positiver Effekt von Serotonin (5HT) auf die Insulinsensitivität der Skelettmuskulatur bekannt. Dabei wird ein Signaltransduktionsweg über den 5HT2A-Rezeptor angenommen. Mehrere in vivo Studien zeigten auch eine Verbesserung der Insulinsensitivität durch bestimmte 5HT-wiederaufnahmehemmer, Trizyklische Antidepressiva und Monoaminooxidasehemmer, während für Antipsychotika der neuen Generation und den 5HT2A/2C-Rezeptorantagonisten Ketanserin der gegenteilige Effekt festgestellt werden konnte. Der genaue molekulare Mechanismus, der zu einer Verbesserung der Insulinsensitivität durch 5HT führt, ist allerdings noch nicht geklärt. In einem Zellkultursystem mit L 6 Skelettmuskelzellen wurden Glukoseaufnahme und Glykogengehalt in An- und Abwesenheit von Insulin und mit und ohne 5HT beziehungsweise dem spezifischeren 5HT2A-Rezeptoragonisten Methylserotonin (mHT) bestimmt. Zur genaueren Bestimmung der Wirkorte wurden die Proteinkinaseinhibitoren Wortmannin, Indirubin, GFX, H89, U0126 sowie der 5HT2A/2C-Rezeptorantagonist Ketanserin verwendet. Im Insulinsignaltransduktionsweg wurde mittels Immunoblotting die Phosphorylierung von Akt, GSK3 und der Glykogensynthase untersucht. Zusätzlich wurde eine Membranproteinisolation durchgeführt, um die Glut4-Rezeptortranslokation zur Zellmembran zu bestimmen. Zu allen Substanzen erfolgten Toxizitätskontrollen mit AnnexinV/Propidiumiodid. Sowohl 5HT als auch mHT steigerten dosisabhängig, basal und insulinstimuliert die Glukoseaufnahme und den Glykogengehalt, am effektivsten bei einer Konzentration von jeweils 10 mM. Dieser Wert liegt nahe den physiologischen Werten im Blut von 3 – 6 mM. Wortmannin konnte den Effekt von 5HT und mHT auf die Glukoseaufnahme aufheben. Über die anderen Proteinkinaseinhibitoren kann keine Aussage getroffen werden, da diese den Basalwert veränderten. Ketanserin inhibierte den Effekt auf die Glykogenspeicherung, während 5HT und mHT die Ketanserinwirkung wieder aufheben konnten. Weiters zeigte unter Ketanserin nur Akt eine signifikante Hemmung der insulinstimulierten Phosphorylierung. mHT und stärker 5HT steigerten additiv zu Insulin die Translokation von Glut4 zur Zellmembran. Für keine der verwendeten Substanzen konnte ein toxischer Effekt festgestellt werden. Zusammenfassend stimulieren Serotoninergika die Glukoseaufnahme und die Glykogenspeicherung durch erhöhte Glut4-Translokation zur Zellmembran basal und additiv zu Insulin. Außerdem spricht eine Inhibierung durch Wortmannin als spezifischer PI3-Kinase-Blocker und eine Akt-Phosphorylierungshemmung durch Ketanserin für eine Beteiligung der Insulinsignaltransduktionskaskade. Neueste Studienergebnisse vermuten die Beteiligung von Serotonylierung an der Aktivierung kleiner GTPasen welche auch mit der Translokation von Glut4-Vesikeln zur Zellmembran assoziiert sind. Um einen Zusammenhang von Protein-Serotonylierung mit dem Effekt von Serotonin auf Skelettmuskelzellen zu klären sind allerdings noch weitere Untersuchungen nötig. P189 Chronische Niereninsuffizienz hat im Rattenmodell keinen Einfluss auf die Pharmakokinetik von Linagliptin, erhöht aber die Exposition mit Sitagliptin und Alogliptin Alter ML 1,2 , Chaykovska L 1 , Websky K von 1,3 , Heiden S 1 , Relle K 1,3 , Rahnenführer J 1 , Fuchs H 4 , Runge F 4 , Klein T 4 , Hocher B 1,3 1 CharitØ – Universitätsmedizin Berlin, Center for Cardiovascular Research, Berlin, Germany; 2 CharitØ – Universitätsmedizin Berlin, Med. Klinik m.S. Nephrologie Campus Benjamin Franklin, Berlin, Germany; 3 Universität Potsdam, Institut für Ernährungswissenschaften, Potsdam, Germany; 4 Boehringer Ingelheim Pharma GmbH & Co KG, Biberach, Germany Fragestellung: Niereninsuffizienz ist eine der häufigsten Spätkomplikationen des Diabetes mellitus Typ 2. Deshalb ist es wichtig, neue antidiabetische Pharmaka mit potentiell pleiotropen Effekten, wie die oralen Dipeptidyl-Peptidase-4- (DPP4) Hemmer, auf ihre pharmakokinetischen Eigenschaften im Rahmen einer Niereninsuffizienz zu überprüfen. Wir untersuchten die Pharmakokinetik der DPP4-Hemmer Linagliptin, Sitagliptin und Alogliptin bei chronischer Niereninsuffizienz in einem entsprechenden Rattenmodell (5/6-Nephrektomie, 5/6N). Acht Wochen nach operativer Ektomie wurden die Ratten vier Tage lang oral mit DPP4-Hemmern behandelt. Ergebnisse: 5/6N führte zu einer hochsignifikanten (p < 0,001) Reduktion der glomerulären Filtrationsrate (GFR) (Kreatinin-Clearance bei SHAM 2510 € 210 ml/d; 5/6N 1665 € 104 ml/d; MW € SEM) sowie zu höheren Cystatin C Spiegeln (5/6N 1434 € 78 mg/l; SHAM 700 € 36 mg/l) im Plasma. Desweiteren war die tubuläre Funktion hochsignifikant (p < 0,001) vermindert, was anhand höherer Plasmaspiegel von neutrophil gelatinase-associated lipocalin (NGAL) und ß2-Mikroglobulin gezeigt werden konnte (SHAM 286 € 23 mg/l bzw. 20,4 € 2,4 mg/l; 5/6N 680 € 56 mg/l bzw. 33,3 € 1,3 mg/l für NGAL bzw. ß2-Mikroglobulin). Die Aktivität der DPP4 war unter den Gruppen vergleichbar. Die Gabe von Linagliptin (0,5 und 7 mmol/kg) führte bei 5/6N-Ratten zu keiner signifikanten Veränderung der AUC0?? für die Linagliptin-Konzentration im Plasma (SHAM 316 € 55 nmol*h/l und 1252 € 372 nmol*h/l; 5/6N 257 € 22 nmol*h/l und 745 € 75 nmol*h/l; p = 0,284;). Im Gegensatz dazu führten Sitagliptin und Alogliptin (je 7 mmol/kg) signifikant (p = 0,0001 bzw. p = 0,039) zu einer um 41% bzw. 28% höheren AUC0?? (SHAM 3690 € 103 nmol*h/l bzw. 1772 € 225 nmol*h/l; 5/6N 6238 € 423 nmol*h/l bzw. 2445 € 166 nmol*h/l für Sitagliptin bzw. Alogliptin). Desweiteren konnte keine Korrelation von Markern der tubulären und glomerulären Funktion mit der AUC von Linagliptin beobachtet werden. Stattdessen korrelierte die AUC von Sitagliptin signifikant mit der Kreatinin-Clearance (r 2 = 0,374; p < 0,05) sowie den Plasmakonzentrationen von Cystatin C (r 2 = 0,499; p < 0,01), NGAL (r 2 = 0,604; p < 0,01) und ß2-Mikroglobulin (r 2 = 0,376; p < 0,05). Die AUC von Alogliptin korrelierte schwächer mit Cystatin C (r 2 = 0,376; p < 0,05) und ß2-Mikroglobulin (r 2 = 0,391; p < 0,05), jedoch gar nicht mit der Kreatinin-Clearance und NGAL. Schlussfolgerung: Diese Ergebnisse lassen vermuten, dass eine Niereninsuffizienz keinen Einfluss auf die Pharmakokinetik von Linagliptin hat, wohingegen sie die Exposition mit Sitagliptin und Alogliptin erhöht. Dies entspricht den Behandlungsrichtlinien von Sitagliptin und Alogliptin zur Dosisanpassung bei leichter und schwerer Niereninsuffizienz, welche für Linagliptin nach bisherigem Erkenntnisstand und auch nach dieser Studie nicht notwendig ist. & Korrekturexemplar: Veröffentlichung (auch online), Vervielfältigung oder Weitergabe nicht erlaubt! & Diabetologie & Stoffwechsel 2011; 6: S1–S103
Postersitzung 12: Beta- und Muskelzelle P190 Effects of GLP-1 incretin – role of the GLP-1 metabolite (GLP-1 (9 – 36) amide) Berg S 1 , Heinke P 1 , Kohnert KD 1 , Salzsieder E 1 , Freyse EJ 1 1 Institut für Diabetes ’Gerhardt Katsch’ Karlsburg, Karlsburg, Germany Aims: In our preceding study DPP-4 inhibition diminished GLP-1 incretin effects. This finding sheds new light on biological role of GLP-1 metabolite (GLP-1 m). In the present study we investigated the involvement of GLP-1 m in the effects exerted by GLP-1 incretin and the time duration through which GLP-1 m effects are maintained. Materials and methods: (A) Chronically catheterized Wistar rats were injected with vehicle (V; 0.1% bovine serum albumin in saline), 4.0 nmol/kg GLP-1 m (Probiodrug AG, Halle/Saale, Germany), 4.0 nmol/kg GLP-1a (GLP-1 (7 – 36) amide; Neo MPS, Strasbourg, France) or GLP-1 m and GLP-1a each at a dose of 4.0 nmol/kg. The incretin(s) were administered 5 min before IVGTT (0.4 g glucose/kg). Blood samples for glucose (G) and insulin (I) analysis were drawn at -5, 0, 1, 2, 3, 5, 7, 10, 15, 25, 40, 60 min. G- and I- AUC0 – 25 min, insulinogenic Index iI (ratio of I- and G-AUC) and glucose efflux K G (Conard, 1959) were calculated from the G- and I-curves. (B): GLP-1 m was administered at 4.0 nmol/kg in random order 20, 10, 5 and 2.5 min before IVGTT and was compared with V given 5 min before IVGTT. Blood samples were drawn up to 20 min. Results: In (A), 5 min after incretin injection, glucose tolerance was not affected (G-AUC 0– 25 min: V 182 € 19 (mean € SD), GLP-1 m 185 € 17, GLP-1a 179 € 23, GLP- 1 m+a 187 € 25 mmol·min/L). GLP-1 m tended to lower glucose efflux (KG: V 15.6 € 4.3, GLP-1 m 11.5 € 3.4, GLP-1a 15.2 € 4.7, GLP-1 m+a: 14.2 € 2.0%) and induced an insulin response (I-AUC0 – 25 min: V 58 € 26, GLP-1 m 76 € 35, GLP-1a 152 € 80, GLP-1 m+a 137 € 61 ng·min/mL; iI: V 0.33 € 0.18, GLP-1 m 0.40 € 0.19, GLP-1a 0.87 € 0.46, GLP-1 m+a: 0.77 € 0.42 mg/mmol). – When GLP-1 m was injected in (B) at defined times before IVGTT, it improved glucose tolerance (G-AUC0 – 20 min; V: 176 € 12, -2.5: 170 € 22, -5: 177 € 17, -10: 166 € 12, -20 min: 165 € 9 mmol·min/L), increased glucose efflux (KG; V: 12.6 € 2.1, -2.5: 15.4 € 3.8, -5: 13.6 € 2.9, -10: 16.9 € 1.2*, -20: 14.1 € 2.6%) and enhanced insulin response as revealed by alterations of I-AUC0 – 20 min (V: 59 € 11, -2.5: 66 € 19, -5: 61 € 14, -10: 66 € 11, -20: 70 € 16 ng·min/mL)) and iI (V: 0.32 € 0.07, -2.5: 0.42 € 0.16, -5: 0.36 € 0.11, -10: 0.39 € 0.07, -20: 0.42 € 0.09 mg/mmol). Conclusions: GLP-1 m stimulates the insulin response in (A) significantly during an IVGTT compared to a V control. In (B) GLP-1 m exerts both short and long lasting effects resulting in an improved (enhanced) insulin response after glucose stimulation. The anti-hyperglycaemic actions were more pronounced 10 or 20 min after injection of GLP-1 m. Nevertheless, the efficacy of GLP-1 m on glucose and insulin metabolism is limited and therefore this metabolite seems to have minor importance in mediating effects of incretins. We thank Probiodrug AG, Halle/Saale, for donation of GLP-1 m compound. P191 Regulation der Glucosehomöostase im Skelettmuskel durch den Transkriptionsfaktor Prep1 Kanzleiter T 1 ,RathM 1 , Blasi F 2 , Schürmann A 1 1 Deutsches Institut für Ernährungsforschung Potsdam- Rehbrücke, Experimentelle Diabetologie, Potsdam- Rehbrücke, Germany; 2 IFOM (FIRC Institute of Molecular Oncology), Mailand, Italy Fragestellung: Der Skelettmuskel spielt eine zentrale Rolle in der Glucose- und Energiehomöostase, einem Prozess, der im Metabolischen Syndrom gestört ist. Der stark im Muskel exprimierte Transkriptionsfaktor Prep1 wurde in genomweiten Assoziationsstudien als ein Gen identifiziert, das mit einem erhöhten Körperfettgehalt assoziiert ist. Kürzlich wurde gezeigt, dass in Prep1-hypomorphen Mäusen (nur 2% der Prep1-Expression von Wildtypen), die Insulinsensitivität deutlich erhöht war. Die Rolle des Skelettmuskels sowie die daran beteiligten molekularen Ursachen sind Gegenstand dieser Studie. Methodik: Zur Untersuchung der Glucosehomöostase bei Prep1-heterozygoten Mäusen wurde ein Glucosetoleranztest (GTT) mittels ip Applikation der Glucose (2 mg/g) in 16 Wochen alten Mäusen durchgeführt. Mittels Westernblot-Analyse bzw. quantitativer Realtime-PCR wurde die Regulation verschiedener Stoffwechselwege im Muskel untersucht. Ergebnisse: Heterozygote Prep1-Mäuse zeigten im Alter von 16 Wochen eine signifikant verbesserte Glucosehomöostase (26800 € 2243 vs. 21153 € 956; p = 0,02) im Vergleich zu Wildtypgeschwistern. Westernblot-Analyse der Muskel- 46. Jahrestagung der Deutschen Diabetes-Gesellschaft | 1. – 4. Juni 2011, Leipzig extrakte zeigte eine deutliche Genotyp-abhängige Zunahme der PGC- 1a-Expression mit der höchsten Expression in den hypomorphen Mäusen. Damit konsistent ist die erhöhte Expression der ebenfalls an der Regulation des Muskelstoffwechsels beteiligten Proteindeacetylase Sirtuin1 (SIRT1). In mehreren Modellen mit langfristig erhöhter PGC- 1a-Expression wurde eine vermehrte Ausprägung oxidativer Muskelfasertypen beschrieben, die in der Regel mit einer verbesserten Glucosehomöostase einhergeht. Eine Untersuchung der Muskelfasertypen spezifischen Formen der Myosin-Heavy-Chain (MHC)-Proteine ergab jedoch eine deutliche Abnahme beider Isoformen (slow und fast MHC) im Soleus-Muskel der hypomorphen Prep1-Mäuse. Dies ging einher mit einer verstärkten Aktivierung von FoxO1 und einer erhöhten Expression der am MHC-Abbau beteiligten Ubiquitin-Ligase Atrogin1. Schlussfolgerungen: Die verbesserte Glucosehomöostase in Mäusen mit reduzierter Prep1-Expression geht einher mit der erhöhten Expression der metabolischen Masterregulatoren PGC-1a und SIRT1. Deren Aktivierung führt zu vorteilhaften metabolischen Anpassungen im Muskel (z. B. Mitochondrienbiogenese und erhöhte Insulinsensitivität) wie sie auch nach körperlicher Aktivität oder kalorischer Restriktion zu beobachten sind. Die verminderte Expression der MHC-Proteine wurde bereits in einem Modell chronisch erhöhter SIRT1-Expression beschrieben und geht wahrscheinlilch auf verstärkten proteosomalen Abbau durch die Ubiquitin- Ligase Atrogin1 zurück. Zusammenfassend zeigen diese Ergebnisse als Konsequenz einer verminderten Prep1-Expression eine koordinierte Regulation von PGC-1a und SIRT1 im Muskel, die zu einer verbesserten Glucosehomöostase führen. Dies macht Prep1 zu einem viel versprechenden Ansatzpunkt für künftige Therapieformen zur Behandlung von Störungen im Glucosestoffwechsel. P192 Regulation des Transkriptionsfaktors FOXO1 durch AKT1, AKT2 und SGK1 in insulinsezernierenden Zellen Schulz-Raffel G 1 , Michael D 1 , Berchtold S 1 , Ranta F 1 , Häring HU 1 , Ullrich S 1 1 Universität Tübingen, Medizinische Klinik, Tübingen, Germany Die Hemmung des Transkriptionsfaktors FOXO1 durch Akt-abhängige Phosphorylierung spielt eine entscheidende Rolle für das Überleben von insulinsezernierenden Zellen. In der Tat verhindert die Expressionshemmung von FOXO1 den durch Fettsäuren oder Glucocorticoide (GC) induzierten apoptotischen Zelltod. Diese Studie untersucht die Rolle und den molekularen Mechanismus der Aktivierung von FOXO1 beim GCinduzierten Zelltod. INS-1E Zellen wurden unter Standardbedingungen und in Anwesenheit von 100 nM Dexamethason (Dexa), einem synthetischen GC, kultiviert. Genexpressionsveränderungen nach Behandlung mit Dexa oder Inkubation mit siRNA wurden anhand von RT-PCR quantifiziert. Die Menge und Phosphorylierung entsprechender Proteine wurden in Zellhomogenaten mithilfe spezifischer Antikörper auf Westernblots untersucht. Subzelluläre Verteilung von FOXO1 wurde mit konfokaler Mikroskopie bestimmt. Dexa induzierte spezifisch die Expression von SGK1, nicht aber von SGK2 und SGK3. Auch die relativen Konzentrationen von FOXO1, FOXO3 und FOXO4 mRNA waren nach Dexa Behandlung signifikant erhöht. Während Dexa die Phosphorylierung von AKT erniedrigte, blieb der Phosphorylierungsgrad von FOXO1 unverändert. Weder siRNA gegen SGK1 noch der Hemmstoff GSK650394 erniedrigten die Phosphorylierung von FOXO1. Auch die differentielle Hemmung von AKT1 und AKT2 durch siRNA hemmte die Phosphorylierung von FOXO1 nicht, wohingegen der Hemmstoff Akti-1/2, der beide Isoenzyme, AKT1 und AKT2 hemmt, effektiv war. Wie in Kontrollzellen konnte FOXO1 in Dexa-behandelten Zellen im Zytosol, aber nicht im Zellkern nachgewiesen werden. Die zytosolische Lokalisation von FO- XO1 wurde auch nicht durch Inkubation mit GSK650394 oder mit PD98059, einem ERK1/2 Hemmstoff, beeinflusst. Nur nach Behandlung der Zellen mit dem Hemmstoff Akti-1/2 konnte FOXO1 im Zellkern nachgewiesen werden. Gleichzeitig verstärkte Akti-1/2 den Dexa-induzierten apoptotischen Zelltod. Diese Beobachtungen lassen den Schluss zu, dass die Phosphorylierung und zytosolische Lokalisation von FOXO1 nicht durch eine einzelne Kinase, AKT1, AKT2 oder SGK1 bestimmt wird. Glucocorticoide erhöhen die Expression von FOXO1, hemmen aber dessen Phoshorylierung nicht und stimulieren folglich auch nicht die Translokation des Transkriptionsfaktors in den Zellkern. Somit induzieren Glucocorticoide FOXO1 unabhängig Apoptose von insulinsezernierenden Zellen. & Korrekturexemplar: Veröffentlichung (auch online), Vervielfältigung oder Weitergabe nicht erlaubt! & Diabetologie & Stoffwechsel 2011; 6: S1–S103 S69
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