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1 Einleitung und Ssh1p-Komplex den hexameren SEC’-Komplex eingeführt, der ebenfalls die cotrans- lationale Translokation vermitteln und von den Proteinen Sec61p, Sbh1p, Sss1p, Sec63p, Sec71p und Sec72p konstituiert werden soll. 1.2.3 Der posttranslationale Transport Neben der cotranslationalen Translokation wurde ein weiterer, SRP-unabhängiger Trans- portmechanismus aufgeklärt, bei dem die Präproteine vollständig im Cytosol der Zelle synthetisiert und erst anschließend (posttranslational) transloziert werden. Nach der ribosomalen Proteinbiosynthese im Cytosol von S. cerevisiae werden die Vorstufenproteine von einem Chaperonkomplex der Hsp70-Familie, den essenziellen Ssa-Proteinen, gebunden (Chirico et al., 1988). Diese verhindern eine Aggregation der Präproteine und halten sie dadurch in einem transportkompetenten Zustand (Ngosuwan et al., 2003). Wie andere Hsp70-Chaperone interagieren auch die Ssa-Proteine mit Co- faktoren. So wird die ATPase-Aktivität von Ssa1p durch die J-Domäne des Ydj1p (Ngo- suwan et al., 2003) und durch Sti1p (Wegele et al., 2003) reguliert. Die Bindung von Ydj1p an Ssa1p ist essenziell für eine Interaktion mit dem Präprotein und die folgen- de Translokation (McClellan und Brodsky, 2000). Nach ATP-Hydrolyse durch Ssa1p löst sich das Präprotein vom Chaperonkomplex und wird an das Translokon übergeben (Ngosuwan et al., 2003). Den posttranslationalen Transport in S. cerevisiae vermittelt der heptamere SEC-Kom- plex. Dieser wird vom Sec61p-Komplex (Sec61p, Sbh1p und Sss1p) und dem Sec62p/ Sec63p-Komplex (Sec62p, Sec63p, Sec71p Sec72p) konstituiert (Panzner et al., 1995). Nach der Signalsequenzerkennung durch Sec61p, Sec62p und Sec71p (Plath et al., 2004) wird das Präprotein mit einem 180°-Loop in den Translokationskanal eingefädelt (Plath et al., 1998). Die Interaktion von Sec62p mit Sec61p und Sec63p stabilisiert den Komplex (Willer et al., 2003; Wang und Johnsson, 2005). Die J-Domäne des Sec63p interagiert mit dem ER-luminalen Hsp70-Chaperon Kar2p und reguliert dessen ATPase-Aktivität (McClellan et al., 1998; Young et al., 2001). Das BiP-homologe Protein agiert dabei als molekulare Ratsche (Panzner et al., 1995) und vermittelt so eine vektorielle Translokation des Vorstufenproteins durch die Translokati- onspore (siehe 1.2.2). Des Weiteren unterstützt Kar2p die anschließende Proteinfaltung (Simons et al., 1995). Neben Sec63p sind auch die Nukleotidaustauschfaktoren Lhs1p (Steel et al., 2004) und Sls1p (Kabani et al., 2000) an der Kar2p-Regulation beteiligt. Es wurde vorgeschlagen, dass der Signalpeptidase-Komplex in Hefen über die Interak- tion der Untereinheit Spc2p mit Sbh1p/Sbh2p an das Translokon rekrutiert wird (An- tonin et al., 2000). Die katalytische Untereinheit Sec11p prozessiert die Signalsequenz 8
1.3 Das Endoplasmatische Retikulum als intrazellulärer Calciumspeicher während der Translokation. Diese wird lateral in die Membran entlassen und von der Signalpeptid-Peptidase proteolytisch gespalten (siehe 1.2.2). Der posttranslationale Translokationsmechanismus wird vermehrt in Hefen, Bakterien und Archaeen genutzt. In höheren Eukaryoten werden vor allem kurze Peptide (
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4 Diskussion 4.1 Fusion der Proben
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4.2 Schaltverhalten und Leitwerte d
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4.4 Umkehrpotenzial und Selektivit
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4.4 Umkehrpotenzial und Selektivit
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4.6 Interaktion mit Lanthan- und Al
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4.8 Regulation des Sec61-Komplexes
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4.9 Veränderungen durch Ribosomen
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4.10 Eigenschaften der rauen Mikros
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• Ribosomen führen in nanomolare
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Literatur Beauvois et al. 2004 Beau
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Literatur Colombo et al. 2005 Colom
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Literatur Grabarek 2006 Grabarek, Z
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Literatur Kappen et al. 1973 Kappen
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Literatur Mitra et al. 2005 Mitra,
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Literatur Portzehl et al. 1964 Port
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Literatur Song et al. 2000 Song, W.
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