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Figura 5: Representação da estrutura tridimensional da lacase de Trametes versicolor. A disposição
das cadeias polipeptídicas D1, D2 e D3, encontram-se ilustradas em cores diferentes. As esferas
azuis representam os íons cobre do sítio catalítico. Carbohidratos e pontes dissulfeto encontram-
se ilustrados na forma de barras (PIONTEK; ANTORINI; CHOINOWSKI, 2002).
2.5.1-ORIGEM E DISTRIBUIÇÃO
A existência dessa enzima foi demonstrada pela primeira vez por Yoshida em 1883,
em uma planta, a Rhus vernicifera. Entretanto, a sua atividade tem sido demonstrada em mais
de 60 tipos de fungos, em várias plantas superiores, em algumas bactérias e também em solos
(MAYER, 1987, LEONOWICZ e BOLLAG, 1987, FAURE; BOUILLANT; BALLY, 1994,
ALEXANDRE et al., 1996). Além disso, algumas fenoloxidases que demonstram as mesmas
“propriedades das lacases”, têm sido purificadas de insetos como o Drosophila melanogaster
(SUGUMARAN et al., 1992).
As lacases são mais comumente encontradas em fungos, especialmente àqueles
pertencentes à subdivisão Basidiomycotina, que estão envolvidos na degradação da lignina e
completa mineralização desse substrato (TUOMELA et al., 2000).
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