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mesmos. Os resultados revelaram que a enzima imobilizada foi menos suscetível à inibição
com H2O2.
Atividade enzimática (U/mL)
35
30
25
20
15
10
Figura 26: Efeito dos inibidores sobre a atividade da enzima livre a 25ºC em tampão tartarato
pH=4,0. O símbolos �, �, �, �, � correspondem respectivamente a EDTA, K2Cr2O7, K3Fe(CN)6,
H2O2 e NaN3. Os pontos das curvas representam as médias de 3 repetições para cada análise.
Conforme ilustra a Figura 27, a enzima imobilizada foi capaz de reter a atividade em
50% em solução de 45 μM de H2O2, enquanto a enzima livre, submetida a mesma
concentração de inibidor foi capaz de reter apenas 10%. No entanto, a enzima imobilizada foi
vulnerável à inibição por NaN3 da mesma forma que a enzima livre. Esses resultados
confirmaram o trabalho de Rogalski e colaboradores (1999), que mostram um estudo de
atividade enzimática da lacase imobilizada em vidro de porosidade controlada em soluções de
NaN3, onde foi observado que o processo de imobilização causa uma retenção de atividade
desprezível se comparado com a enzima livre.
5
0
-20 0 20 40 60 80 100 120 140 160 180 200
Concentração inibidor (μM)
87