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de aumento foi obtida com o ABTS, onde o Km e o Vmáx aumentaram respectivamente
292,65 e 18,59 vezes em relação à enzima livre. Comparando-se com a literatura, os
resultados obtidos corroboram muitos trabalhos que também ilustraram aumento dos valores
para esses parâmetros, após o processo de imobilização da enzima, conforme ilustrado na
tabela 3.
Tabela 3: Quociente entre valores de Km e Vmáx antes e após a imobilização enzimática
obtidos por outros autores.
Enzima Suporte ( Vmáx ) imobilizada
( )
lacase vidro
Km imobilizada
Referência
( Vmáx)livre
( Km)livre
6,57 Não determinado ROGALSKI et al, 1995
β-glicosidase
poroso
quitosana Não determinado 3,68 MARTINO et al, 1996
galactosidade Eupergit C 2,84 0,94 HERNAIZ, CROUT,
2000
lipase quitosana 10,8 1,04 HUNG et al, 2003
catalase quitosana 3,81 2,21 CETINUS, ÖZTOP, 2003
lipase quitosana 123,4 29,4. HUA-SHAO, WU, 2004
lacase nylon 0,16 0,028 DURANTE et al, 2004.
lacase kaolinite 0,63 0,67 DODOR, HWANG,
EKUNWE, 2004.
lacase quitosana 4,65 0,89 JIANG et al, 2005
Considerando a Tabela 2 e Tabela 3, é possível verificar que o trabalho de Jiang e
colaboradores (2005) ilustra os valores de parâmetros que mais se assemelham com os
resultados obtidos neste trabalho. De fato, esses autores utilizaram uma metodologia muito
semelhante para o processo de imobilização.
Outro fato observado foi a relação existente entre o valor dos parâmetros cinéticos e a
MM dos substratos, ou seja, foi verificado que o aumento da MM do substrato parece estar
associado ao aumento da diferença dos valores obtidos para as constantes cinéticas em ambas
formas de enzima (livre e imobilizada). Dessa forma, a diferença aumenta em ordem
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