livre - Wiki do IF-SC
livre - Wiki do IF-SC
livre - Wiki do IF-SC
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Com base nos resulta<strong>do</strong>s obti<strong>do</strong>s, foi possível observar que a acetona foi o solvente<br />
que provocou maior desativação para ambas formas de lacase (Figura 29b), embora a forma<br />
imobilizada tenha reti<strong>do</strong> 100% de sua atividade em solução 10% de acetona. Para soluções<br />
com mais de 30% de acetona, ambas formas foram capazes de reter pouca atividade. Esses<br />
resulta<strong>do</strong>s corroboram os comentários realiza<strong>do</strong>s no trabalho de Bell, Janssen e Halling<br />
(1996), que citaram o maior efeito nocivo da acetona provoca<strong>do</strong> sobre a lacase imobilizada<br />
em relação a outros solventes como álcoois e dioxano.<br />
A enzima imobilizada forneceu bons resulta<strong>do</strong>s de retenção de atividade em relação à<br />
enzima <strong>livre</strong> frente aos demais solventes (Figura 29a, 29d e 29e). Os valores mais altos de<br />
retenção de atividade foram obti<strong>do</strong>s com as soluções de glutaraldeí<strong>do</strong> (Figura 29c), onde<br />
foram observa<strong>do</strong>s valores de até ≈94,9% maior para a enzima imobilizada em relação a <strong>livre</strong>.<br />
De forma geral, os resulta<strong>do</strong>s obti<strong>do</strong>s são interessantes, pois mostram que a enzima<br />
imobilizada tem a capacidade de reter boa parte de sua atividade mesmo diante de solventes<br />
muito hidrofóbicos como o dioxano e o acetato de etila, o que demonstra a possível aplicação<br />
dessas enzimas na biodegradação de compostos recalcitrantes, tais como ligninas comerciais<br />
insolúveis em água. O trabalho de Milstein e colabora<strong>do</strong>res (1993) ilustra os bons resulta<strong>do</strong>s<br />
obti<strong>do</strong>s para retenção de atividade em soluções de diferentes porcentagens de hexano,<br />
acetonitrila, tetrahidrofurano, dioxano e tampão citrato pH=4,5, incubadas com lacase de<br />
Trametes versicolor imobilizada em Sepharose.<br />
Os autores constataram maiores valores de retenção de atividade para enzima<br />
imobilizada incubada com dioxano <strong>do</strong> que a mesma incubada apenas com tampão citrato<br />
pH=4,5. Dessa forma, é possível concluir que a enzima imobilizada foi catalíticamente ativa<br />
em ambientes hidrofóbicos, com eficiência similar, ou em certos casos até superior quan<strong>do</strong> as<br />
mesmas encontram-se em ambientes aquosos. Acredita-se que as enzimas imobilizadas sejam<br />
catalíticamente ativas em meio orgânico, porque permanecem na sua forma original, não se<br />
91