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livre - Wiki do IF-SC

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Atividade residual %<br />

120<br />

100<br />

80<br />

60<br />

40<br />

20<br />

0<br />

-20<br />

20 30 40 50 60 70<br />

Temperatura ( o C)<br />

Figura 28: Determinação da atividade enzimática residual da enzima <strong>livre</strong> (símbolo aberto) e<br />

imobilizada (símbolo fecha<strong>do</strong>) em tampão tartarato (0,1M) pH=4,0, após um perío<strong>do</strong> de incubação de<br />

30 minutos em temperaturas que variaram de 25 à 70 o C.<br />

Esse resulta<strong>do</strong> indica que a atividade da enzima tornou-se menos dependente da<br />

temperatura após o processo de imobilização. Embora D’annibale e colabora<strong>do</strong>res (1999)<br />

tenham observa<strong>do</strong> apenas um pequeno abrandamento da perda de atividade em temperaturas<br />

maiores que 60 o C, Jiang e colabora<strong>do</strong>res (2005) verificaram que o processo de imobilização<br />

conferiu à enzima um aumento significativo da estabilidade térmica em relação à enzima<br />

<strong>livre</strong>. Após 210 minutos de incubação em temperatura de 60 o C, a lacase imobilizada possuía<br />

uma atividade residual de 74% enquanto a lacase <strong>livre</strong> possuía atividade residual de 19,4%.<br />

Cetinus e Öztop (2003) que imobilizaram catalase em esferas de quitosana, também<br />

observaram bons resulta<strong>do</strong>s com retenção de atividade de até 60% após 13 ciclos com a<br />

enzima imobilizada. Observações semelhantes foram ilustradas no trabalho de Noda, Furuda e<br />

Suda (2001) que imobilizaram alfa-amilase em esferas de quitosana, e observaram que à 60 o C<br />

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