livre - Wiki do IF-SC
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Atividade residual %<br />
120<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
-20<br />
20 30 40 50 60 70<br />
Temperatura ( o C)<br />
Figura 28: Determinação da atividade enzimática residual da enzima <strong>livre</strong> (símbolo aberto) e<br />
imobilizada (símbolo fecha<strong>do</strong>) em tampão tartarato (0,1M) pH=4,0, após um perío<strong>do</strong> de incubação de<br />
30 minutos em temperaturas que variaram de 25 à 70 o C.<br />
Esse resulta<strong>do</strong> indica que a atividade da enzima tornou-se menos dependente da<br />
temperatura após o processo de imobilização. Embora D’annibale e colabora<strong>do</strong>res (1999)<br />
tenham observa<strong>do</strong> apenas um pequeno abrandamento da perda de atividade em temperaturas<br />
maiores que 60 o C, Jiang e colabora<strong>do</strong>res (2005) verificaram que o processo de imobilização<br />
conferiu à enzima um aumento significativo da estabilidade térmica em relação à enzima<br />
<strong>livre</strong>. Após 210 minutos de incubação em temperatura de 60 o C, a lacase imobilizada possuía<br />
uma atividade residual de 74% enquanto a lacase <strong>livre</strong> possuía atividade residual de 19,4%.<br />
Cetinus e Öztop (2003) que imobilizaram catalase em esferas de quitosana, também<br />
observaram bons resulta<strong>do</strong>s com retenção de atividade de até 60% após 13 ciclos com a<br />
enzima imobilizada. Observações semelhantes foram ilustradas no trabalho de Noda, Furuda e<br />
Suda (2001) que imobilizaram alfa-amilase em esferas de quitosana, e observaram que à 60 o C<br />
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