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alcalino, temperatura de 50 o C e período de estocagem). Ou seja, conclui-se que, foi preferível
provocar uma determinada queda na atividade enzimática para, em contrapartida, este efeito
ser compensado pelo aumento de estabilidade, do que não provocar nenhuma perda de
atividade enzimática e também não proporcionar à enzima nenhuma estabilidade adicional
(DURÁN et al., 2002).
Os resultados obtidos diferem do estudo realizado por Adriano e colaboradores (2005),
que também realizaram a otimização da concentração de glutaraldeído para imobilizar
Penicilina G acilase em esferas de quitosana frente aos mesmos parâmetros citados e
observaram que a melhor porcentagem de glutaraldeído foi de 5%. A diferença de resultados
observados deve-se, provavelmente, às distintas características conformacionais e químicas
apresentadas pela Penicilina G acilase em relação a lacase.
Com relação aos resultados dos ensaios de estabilidade da enzima livre e imobilizada
frente a um período de estocagem, foi possível observar que os mesmos concordam, em parte
com o trabalho de Yang, Wang e Tan (2004) que estudaram a estabilidade de estocagem da
glicose oxidase livre e imobilizada por adsorção física em gel de quitosana-SiO2 à 30 o C. Os
autores observaram que a enzima livre perdeu totalmente a atividade após 8 dias, enquanto a
imobilizada ainda reteve atividade de 86% após 10 dias. Esses resultados evidenciam que a
quitosana é um suporte que favorece a retenção de atividade enzimática, embora o trabalho de
Chibata (1978) ilustre que as enzimas imobilizadas por ligações covalentes em suportes
inorgânicos sejam mais estáveis do que as mesmas imobilizadas em suportes orgânicos.
Hung e colaboradores (2003) também publicaram resultados semelhantes, embora
tenham imobilizado lipase em esferas de quitosana utilizando o método de imobilização
binária (glutaraldeído + carbodiimida). Os ensaios de estabilidade frente a um período de
estocagem de sete dias e temperatura de 25 o C revelaram que a enzima livre detinha uma
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