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atividade enzimática residual de 35%, enquanto a enzima imobilizada detinha 67% de
atividade enzimática residual.
O trabalho de Chiou e Wu (2004) ilustra um estudo de imobilização de lipase em
esferas de quitosana utilizando carbodiimida no processo de ativação das esferas. Esses
autores realizaram um estudo de estabilidade da enzima imobilizada e observaram que as
esferas estocadas em solução aquosa perdiam significativa porcentagem de atividade,
principalmente, nos primeiros cinco dias devido a um processo de “entumescimento” das
esferas. Esse aumento de diâmetro das esferas, possivelmente ocasionou um aumento das
distâncias intermoleculares com conseqüente decréscimo das forças de atração entre as
moléculas, ruptura e liberação da molécula de enzima. Baseando-se neste estudo, foi realizado
um ensaio de estabilidade da enzima imobilizada em esferas ativadas com 3% de
glutaraldeído após 10 dias de estocagem a temperatura de 4 o C, onde foi obtida uma atividade
residual 9% maior se comparada com as esferas ativadas com 3% de glutaraldeído e
submetidas a um período de estocagem de 10 dias à 25 o C. Esse resultado sugere que, a
influência de um processo de “entumescimento” das esferas com a enzima imobilizada pode
ter ocorrido, sendo que a temperaturas mais baixas as mesmas possuem maior retenção de
atividade. Além disso, é relevante esclarecer que os experimentos relacionados à estabilidade
não foram realizados com as esferas sem ativação com glutaraldeído, devido à reduzida
resistência mecânica das mesmas. Essa observação evidencia a importância do glutaraldeído,
que, além de possibilitar a imobilização enzimática, confere as esferas maior resistência
mecânica devido às reações de entrecruzamento ilustradas no Esquema 1. Essa afirmação
pode ser confirmada pelo estudo de Cetinus e Öztop (2003) que ilustraram a importância da
utilização de glutaraldeído para promover o aumento estabilidade operacional de esferas de
quitosana.
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