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3.4.6- PROPRIEDADES DE TERMOESTABILIDADE DA LACASE<br />
As enzimas <strong>livre</strong> e imobilizada foram adicionadas em tampão tartarato pH=4,0 e pré-<br />
incubadas a temperaturas de 25, 30, 40, 50, 60 e 70 o C. As análises de atividade enzimática<br />
(item 3.4.2) residual foram realizadas nas alíquotas retiradas em 30, 60 e 120 minutos de<br />
incubação. A determinação da atividade enzimática residual foi calculada de acor<strong>do</strong> com a<br />
equação:<br />
Ufinal<br />
Uinicial<br />
(13) Atividade enzimática residual (%) =<br />
( 100)<br />
Onde: Ufinal= atividade enzimática após o perío<strong>do</strong> de incubação e Uinicial= atividade<br />
enzimática antes <strong>do</strong> perío<strong>do</strong> de incubação.<br />
3.4.7-DETERMINAÇÃO DE ESTABILIDADE DA LACASE FRENTE pH ALCALINO<br />
As enzimas <strong>livre</strong> e imobilizada foram suspensas em solução NaOH pH=10,0, onde a<br />
atividade enzimática (item 3.4.2) residual foi determinada após 30 minutos (equação 13).<br />
3.4.8-DETERMINAÇÃO DE ESTABILIDADE FRENTE A SOLVENTES<br />
As enzimas <strong>livre</strong> e imobilizada foram incubadas com soluções de Etanol (Nuclear),<br />
Dioxano (Nuclear), Acetato de etila (Grupo Química), Acetona (Nuclear) e Glutaraldeí<strong>do</strong><br />
(Vetec) em concentrações de 0, 10, 30, 50, 70 e 90%. A atividade enzimática (item 3.4.2)<br />
residual foi determinada após 30 minutos de incubação da enzima com os solventes.<br />
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