livre - Wiki do IF-SC
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Atividade residual (%)<br />
120<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
-20<br />
-20 0 20 40 60 80 100 120 140 160 180 200<br />
Figura 27: Efeito de diferentes concentrações de H2O2 sobre a atividade da enzima <strong>livre</strong> (símbolo<br />
aberto) e imobilizada (símbolo fecha<strong>do</strong>) a 25ºC em tampão tartarato pH=4,0.<br />
4.5.4-PROPRIEDADES DE TERMOESTABILIDADE<br />
Concentração inibi<strong>do</strong>r (μ M)<br />
As enzimas <strong>livre</strong> e imobilizada foram pré-incubadas com tampão tartarato pH=4,0 por<br />
30 minutos em várias temperaturas. Os resulta<strong>do</strong>s (Figura 28 revelaram que a enzima<br />
imobilizada adquiriu uma termoestabilidade muito superior à enzima <strong>livre</strong>. Em uma<br />
temperatura de 40 o C, a enzima imobilizada foi ≈70% mais ativa que a enzima <strong>livre</strong> e à<br />
temperatura de 50 o C ocorreu completa desnaturação da enzima <strong>livre</strong>, enquanto a enzima<br />
imobilizada ainda possuía uma atividade residual de 40%.<br />
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