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a enzima imobilizada ainda retinha boa parte da atividade enquanto a livre não possuía
nenhuma atividade.
Outros resultados semelhantes ao comportamento de termoestabilidade apresentado
neste trabalho, apenas foram encontrados com enzimas imobilizadas em suportes inorgânicos
(WANG e CHIO, 1998, HERNAIZ e CROUT, 2000). Essa observação corrobora os dados de
Zanin e Moraes (2004), quando os mesmos citam que os suportes inorgânicos conferem à
enzima maior termoestabilidade se comparado aos suportes orgânicos.
Em suma, considerando os resultados apresentados, é possível verificar que a
molécula da enzima adquire considerável resistência térmica após o processo de imobilização
e ressalta as possíveis aplicações que podem ser conferidas à lacase imobilizada em processos
industriais com temperaturas mais elevadas.
4.5.5-DETERMINAÇÃO DE ESTABILIDADE FRENTE A SOLVENTES
As lacases vêm sendo intensamente estudadas para biodegradação de uma série de
xenobióticos, entretanto, grande parcela desses compostos possui pouca solubilidade em água.
Dessa forma, o processo de imobilização também visa proteger a enzima das interações com o
solvente e evitar sua desativação catalítica para que a mesma possa ser utilizada de forma
efetiva na biodegradação desses compostos. Dentro deste contexto, foram realizados
experimentos de estabilidade da enzima livre e imobilizada frente a solventes (em sua
maioria, utilizados com biocatalisadores) de diferentes características estruturais e
hidrofóbicas.
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