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2) Cetinus e Öztop (2000) verificaram a estabilidade operacional de catalase
imobilizada em filme de quitosana ativado com glutaraldeído e observaram que após a 4
ciclos oxidativos, a atividade enzimática foi reduzida a 50%.
3) D’annibale e colaboradores (1999) imobilizaram lacase em esferas de quitosana
ativadas com 1% de glutaraldeído, observaram que, após 30 ciclos oxidativos utilizando como
substrato o ABTS, a lacase ainda possuía uma atividade residual de 80%.
4) Jiang e colaboradores (2005) também obtiveram valores acima de 80% de atividade
residual após oxidação de dez bateladas contendo solução de ABTS por lacase imobilizada
em microesferas de quitosana ativadas com glutaraldeído;
Segundo Zanin e Moraes (2004), a estabilidade operacional da enzima imobilizada
está diretamente relacionada ao suporte e o método de imobilização utilizado. Entretanto,
observando os resultados obtidos neste trabalho e dos autores citados, é possível notar a
ausência de um comportamento regular ou esperado para a estabilidade operacional da enzima
imobilizada. Essas observações indicam que, possivelmente, além das características do
suporte e do processo de imobilização utilizado, outros fatores podem ser levados em
consideração por modificarem o parâmetro de estabilidade operacional das enzimas, tais
como: (a) o desprendimento da enzima do suporte; (b) a obstrução dos poros por impurezas
ou produtos secundários; (c) a perda do suporte por atrito ou dissolução e, (d) crescimento de
microrganismos.
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