Documento completo - SeDiCI - Universidad Nacional de La Plata
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INTRODUCCIÓN<br />
constituyentes son glutamina y prolina, a<strong>de</strong>más, el 35% <strong>de</strong> los aminoácidos poseen<br />
ca<strong>de</strong>nas laterales <strong>de</strong> naturaleza hidrofóbica (Hoseney, 1994). Sin embargo, no sólo su<br />
estructura química sino también los enlaces e interacciones que se establecen entre sus<br />
proteínas, juegan un papel fundamental en la funcionalidad <strong>de</strong>l gluten a la hora <strong>de</strong>l<br />
<strong>de</strong>sarrollo <strong>de</strong> la masa. Entre las proteínas se establecen uniones covalentes y no<br />
covalentes que contribuyen a la formación y estructuración <strong>de</strong> la masa (Hoseney,<br />
1994). <strong>La</strong>s uniones no covalentes incluyen puentes <strong>de</strong> hidrógeno, interacciones<br />
hidrofóbicas, enlaces iónicos e interacciones <strong>de</strong> van <strong>de</strong>r Waals (Hoseney, 1994).<br />
Aunque los puentes <strong>de</strong> hidrógeno son individualmente débiles, otorgan una gran<br />
estabilidad durante el amasado <strong>de</strong>bido al gran número que se establece. En cuanto a<br />
las interacciones hidrofóbicas e iónicas, aunque se encuentran en pequeña cantidad, su<br />
importancia es significativa en la interacción entre los biopolímeros <strong>de</strong> la masa,<br />
promoviendo una mayor estabilidad. A<strong>de</strong>más, los enlaces covalentes (enlaces<br />
peptídicos y puentes disulfuro) se establecen principalmente durante el proceso <strong>de</strong><br />
amasado y relajación (Aït Kaddour y col., 2008). Los puentes disulfuro se generan en<br />
la masa entre dos residuos <strong>de</strong> cisteína, ya sean <strong>de</strong> la misma proteína o <strong>de</strong> proteínas<br />
diferentes.<br />
Los polímeros <strong>de</strong> glutenina están compuestos por subunida<strong>de</strong>s <strong>de</strong> alto peso molecular<br />
(HMW), <strong>de</strong> entre 60 y 90 kD; y <strong>de</strong> bajo peso molecular (LMW), entre 10 y 70 kDa<br />
(Belton y col., 1995; Wellner y col., 2005; Anjum y col., 2007). <strong>La</strong>s subunida<strong>de</strong>s <strong>de</strong> alto<br />
peso molecular, que suman entre el 5 y el 10% <strong>de</strong>l total <strong>de</strong> las proteínas <strong>de</strong> gluten, se<br />
encuentran estabilizadas principalmente por puentes disulfuro (Lefebvre y Mahmoudi,<br />
2007). Forman un esqueleto elástico con puentes disulfuro intercatenarios, y este<br />
esqueleto es la base para el ensamblaje <strong>de</strong> las subunida<strong>de</strong>s <strong>de</strong> bajo peso molecular a<br />
través, también, <strong>de</strong> puentes disulfuro (Shewry y col., 2001) (Figura I.12). Incluso, las<br />
gliadinas pue<strong>de</strong>n interaccionar con las gluteninas a través <strong>de</strong> interacciones<br />
hidrofóbicas, y con la glutamina a través <strong>de</strong> puentes hidrógeno (Wellner y col., 2003).<br />
Durante el amasado, se forma así una red tridimensional, con propieda<strong>de</strong>s elástica y<br />
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