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Documento completo - SeDiCI - Universidad Nacional de La Plata

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INTRODUCCIÓN<br />

zeínas son una mezcla <strong>de</strong> diferentes péptidos que varían en su peso molecular,<br />

solubilidad y carga. <strong>La</strong>s dos fracciones principales -α y β- fueron <strong>de</strong>scriptas por<br />

primera vez por McKinney (1958). <strong>La</strong>s α-zeínas fueron <strong>de</strong>finidas como las prolaminas<br />

solubles en etanol 95%. Cuando las zeínas fueron analizadas por electroforesis en gel<br />

<strong>de</strong> almidón, se encontró que cuatro bandas diferentes migraban en el gel, mientras que<br />

una fracción importante quedaba en el origen. <strong>La</strong>s bandas que migraron fueron<br />

agrupadas <strong>de</strong>ntro <strong>de</strong> las α-zeínas, mientras que la fracción que permaneció en el origen<br />

se clasificó como β-zeínas (Pomes, 1971). <strong>La</strong>s β-zeínas son solubles en etanol 60%, e<br />

insolubles en etanol 95%; son relativamente inestables, ya que frecuentemente<br />

precipitan y coagulan.<br />

Argos y col. (1982) propusieron un mo<strong>de</strong>lo helicoidal para la estructura <strong>de</strong> las zeínas,<br />

don<strong>de</strong> nueve unida<strong>de</strong>s se repiten y arreglan <strong>de</strong> forma anti-paralela, estructura<br />

estabilizada por puentes <strong>de</strong> hidrógeno. Por dicroísmo circular y dispersión óptica se<br />

estableció que el contenido helicoidal <strong>de</strong> las zeínas varía entre 33,6 y 60% en etanol<br />

50-80% (Gortner y MacDonald, 1944; Danzer y col., 1975; Argos y col., 1982;<br />

Matsushima y col., 1993); a<strong>de</strong>más, las α- y β-zeínas mostraron una proporción similar.<br />

Este contenido helicoidal sugiere que las zeínas poseen una estructura globular en<br />

soluciones no acuosas (Danzer y col., 1975). Se observaron cambios conformacionales<br />

a medida que se reducía la concentración <strong>de</strong> etanol <strong>de</strong>s<strong>de</strong> 80 a 50%. Sin embargo, en<br />

estos estudios no pudo establecerse la presencia <strong>de</strong> láminas plegadas β, como había<br />

sido hipotetizado mediante estudios <strong>de</strong> espectroscopía <strong>de</strong> infrarrojo.<br />

Por su parte, el arroz tiene un contenido <strong>de</strong> proteínas por lo general más bajo que en<br />

el resto <strong>de</strong> los cereales, aunque su balance aminoacídico es relativamente bueno. <strong>La</strong><br />

lisina es también el aminoácido limitante, seguido por la treonina. <strong>La</strong> extracción <strong>de</strong><br />

Osborne muestra que las proteínas <strong>de</strong>l endosperma <strong>de</strong>l arroz están constituidas por<br />

aproximadamente 3,8-8,8% <strong>de</strong> albúminas, 9,6-10,8% <strong>de</strong> globulinas, 2,6-3,3 % <strong>de</strong><br />

prolaminas y 66-78% <strong>de</strong> glutelinas (que reciben el nombre <strong>de</strong> orizeninas) (Cagampang y<br />

col., 1966). <strong>La</strong>s albúminas <strong>de</strong> arroz poseen un amplio rango <strong>de</strong> peso molecular<br />

(Juliano, 1972), aunque la fracción mayoritaria se encuentra entre 18-20 kDa (Houston<br />

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