full text - Akademia Wychowania Fizycznego w Krakowie

Wanda Pilch, Anna Piotrowskację działania białek w wielu procesach metabolicznych,ale też może być sygnałem do endocytozy białek czyteż ich transportu [17].Białka o masie cząsteczkowej 10 kDa (HSP10)znajdują się w mitochondriach i są kofaktorami dla białekHSP60. Ich główną rolą jest uwalnianie substratuzwiązanego z HSP 60 [18].Małe białka szoku termicznego sHSP (small heatshock proteins) mają masę cząsteczkową 15–45 kDa.W komórkach tworzą struktury oligomeryczne, pełniącrolę białek opiekuńczych. Mają domenę alfa-krystalinyzbudowanej z około 90 reszt aminokwasowych.Struktura sHSP jest najbardziej konserwatywną strukturąw ewolucji i umożliwia im spełnianie funkcji białekopiekuńczych. Zapobiegają agregacji zdenaturowanychbiałek, biorą udział w regulacji apoptozy i transformacjinowotworowej. Odgrywają ważną rolę w schorzeniachneurologicznych. W genomie człowieka znajduje się10 genów kodujących sHSP, a najlepiej poznane sąHSP22, GSP27, αB-krystalina [19, 20].Do rodziny białek HSP40 należą HSP32 i HSP40,które znajdują się w jądrze i cytoplazmie. W odpowiedzina czynniki zapalne i reperfuzję indukowane są wolnerodniki tlenowe, powodujące wzrost izoformy oksydazyhemowej HO-1, która z kolei wpływa na ekspresję rodzinybiałek HSP40 [21].HSP60 są mitochondrialnymi chaperonami odpowiedzialnymiza transport białek z cytoplazmy domacierzy mitochondrialnej i ich prawidłowe fałdowaniesię. Umożliwiają prawidłowe łączenie się aminokwasóww łańcuch polipeptydowy. Odpowiadają równieżza prawidłową replikację mitochondrialnego DNA[22]. Nowsze badania wykazują, iż białka te pełniąfunkcję w odpowiedzi immunologicznej komórek [23].Indukowane są w odpowiedzi na wzrost wolnych rodnikówtlenu i azotu w komórkach objętych chorobamineurodegeneracyjnymi oraz w procesie starzenia sięorganizmu [24].Rodzina białek HSP70 wykazuje dużą stabilnośćewolucyjną i największe podobieństwo gatunkowe. Jestto najlepiej poznana grupa białek szoku termicznego.Chronią one komórki przed skutkami różnego rodzajustresu, w tym stresu wysiłkowego. Działają jako białkaopiekuńcze w formowaniu prawidłowej struktury innychbiałek [25]. Biorą udział w reaktywacji białek po denaturacji.Zapobiegają nieprawidłowym oddziaływaniombiałkowym i tworzeniu agregatów. Kierują uszkodzonebiałka do degradacji. Odgrywają rolę w utrzymaniukształtu komórki i transdukcji sygnału międzykomórkowego,wiążąc i stabilizując elementy cytoszkieletu [26].Głównymi przedstawicielami rodziny HSP70 są białkao masie cząsteczkowej 72 kDa (HSP72 lub HSP70i), indukowanew warunkach stresu [27] oraz białka o masie73kDa (HSP70 lub HSC), które ulegają konstytutywnieekspresji we wszystkich komórkach [28]. Cząsteczki tejrodziny wykazują również zdolność reakcji na sygnaływewnątrzkomórkowe, chroniąc komórkę przed działaniemszkodliwych metabolitów [9, 29–31]. Ekspresjabiałek HSP70 osiąga wysoki poziom w warunkachstresu, w tym wysokiej temperatury otoczenia [32–34].Łaszczyńska i wsp. [35] wykazali, iż w wyniku ekspozycjina stymulowane warunki gorąca (+50˚C) istotniezwiększa się ekspresja białka HSP70 w izolowanychlimfocytach ludzkich. U badanych zaobserwowanojednak duże różnice osobnicze zarówno przed, jak i pozadziałaniu bodźca cieplnego [35].Do rodziny białek o masie cząsteczkowej 90 kDanależą HSP90-α1, HSP90-α2 i HSP90-β. Białka te indukowanesą w odpowiedzi na różnego typu czynnikistresu, w tym również stresu cieplnego. Ich funkcją jestwiązanie się z innymi białkami, np. aktyną, tubuliną,kalmoduliną lub innymi białkami z rodziny HSP. Biorąudział w prawidłowym ukształtowaniu cytoszkieletu[36]. Rodzina białek HSP100, do których należą białkaHSP94, HSP104 i HSP110, uczestniczy w szereguistotnych procesów komórkowych, takich jak kontroladegradacji białek, regulacja zdolności do przeżywaniaprzez komórki warunków stresowych czy też kontrolatransformacji prionowych. Mimo pełnienia przez tebiałka tak różnych funkcji wydaje się, że biochemicznymechanizm ich działania jest podobny. Uważa się, żebiałka opiekuńcze z rodziny HSP100 są jednym z istotnychczynników kontrolujących procesy powstawaniai rozpadu kompleksów białkowych w komórkach.Szczególnie istotna jest funkcja związana z likwidacjąagregatów białek. Procesy te wymagają z reguły współdziałaniafunkcjonalnego z białkami opiekuńczymi z rodzinyHSP70 [37].Synteza białek szoku cieplnego indukowanawysiłkiem fizycznymWysiłki fizyczne o dużej intensywności, oparte naskurczach ekscentrycznych i izometrycznych, mogąprowadzić do mikrouszkodzeń miofifryli oraz stwarzaćwarunki ograniczające krążenie krwi, a następnie warunkireperfuzji. W warunkach zarówno niedotlenienia,jak i reperfuzji dochodzi do generacji reaktywnych formtlenu, głównie nadtlenku wodoru i rodnika hydroksylowego,które powodują peroksydację lipidów błono-– 124 –