Rodziny białek szoku termicznego i ich rola w odpowiedzi na wysiłek fizycznyTabela 1. Zmiany ekspresji białek szoku termicznego wskutek jednorazowego wysiłku i treningu fizycznegoTable 1. Changes in the expression of heat shock proteins as a result of a single exercise and physical trainingCzas i długość trwaniawysiłku fizycznegoZmiany ilościowe mRNA białekszoku termicznegoZmiany poziomu HSP Metoda ReferencjeMaratonWzrost poziomu mRNA HSP70 HSP32(pozytywnie skorelowane ze zmianąilości mRNA Mn-SOD oraz cytoprotekcyjnegobiałkaBcl-2)Nie oznaczanoNorthernblotting[51]Dwie tury maksymalnegowysiłku ekscentrycznegooddzielone3-tygodniową przerwąNie oznaczanoWzrost poziomu HSP27, αB-krystaliny, HSP70(po drugiej turze znacznie mniejsze zmiany);translokacja Shop z preferencyjną dystrybucjąw rejonie linii ZELISA [52]Trening biegowy(4 dni w tygodniu)Nie oznaczanoWzrost poziomu HSP70, HSP60, αB-krystaliny;brak zmiany poziomu HSP27ELISA [53]45-minutowy bieg nabieżniNie oznaczanoWzrost poziomu HSP70, HSP60, HSC70w mięśniu obszernym bocznym (vastuslateralis)Westernblot[39]60-minutowy bieg nabieżniWzrost poziomu mRNA dla białek HSPw mięśniu obszernym bocznymTendencja wzrostowa poziomu białek HSPw vastus lateralisNorthernblotting[54]Wysiłek do odmowy nacykloergometrzeNie oznaczanoWzrost poziomu HSP60 i HSP70 w mięśniuobszernym bocznymWesternblot[55]Cykliczny wysiłek doodmowyWzrost poziomu mRNA dla HSP70HSP70 w mięśniu obszernym bocznymNie oznaczanoNorthernblotting[56]4-tygodniowy trening Nie oznaczano Wzrost poziomu HSP70 w mięśniu obszernymbocznymELISA [57]młodych mężczyzn po ekspozycji na skojarzone warunkiobciążenia cieplnego (wysiłek fizyczny, wysokatemperatura otoczenia), zaobserwowali również Xiaoi wsp. [48]. Badacze sugerują, iż poziom HSP70 możespełniać rolę indywidualnego wskaźnika służącego dooceny podatności danej osoby na działanie obciążeniacieplnego [2, 49, 50].W tabeli 1 przedstawiono wyniki zmian ekspresjibiałek szoku termicznego wywołane jednorazowymwysiłkiem oraz treningiem fizycznym.PodsumowaniePrzedstawione powyżej dane jasno wskazują, że wysiłekfizyczny może stać się kolejnym czynnikiem indukującymsyntezę HSP w komórce. Stwarza to nowei niezwykle interesujące przestrzenie badawcze, którycheksploracja może dostarczyć informacji umożliwiającychlepsze zrozumienie zachodzących na poziomiemolekularnym procesów fizjologicznych w sporcie.Jednym z najciekawszych aspektów będzie wyznaczeniegranicy obciążenia organizmu wysiłkiem, powyżejktórej dobroczynne i ochronne działanie wysiłku fizycznegozamienia się w działanie destrukcyjne. Wciążnie są jasne reakcje biochemiczne komórek i tkanekobserwowane w warunkach stresu komórkowego indukowanegowysiłkiem fizycznym o dużej intensywności.Przyczyną takiego stanu rzeczy mogą być różne metodyanalityczne oraz różne rodzaje oznaczanych białekHSP w pobranym materiale biologicznym.Podsumowaniem niniejszego artykułu niech będziestwierdzenie, że wysiłek fizyczny wywiera pozytywnywpływ na biochemię białek stresu termicznego jedyniedo pewnej granicy swojego nasilenia. Uwarunkowanieto może naśladować inne aspekty działania wysiłkufizycznego na organizm, np. wpływ na wydolność– 127 –
Wanda Pilch, Anna Piotrowskaukładu hormonalnego oraz immunologicznego przedstawianązazwyczaj w postaci krzywej typu Gaussa(krzywa dzwonowa), co oznacza, że zbyt mała aktywnośćfizyczna jest słabym bodźcem prozdrowotnym,a zbyt duża aktywność może stać się zjawiskiem niekorzystnym.Mechanizm zachodzących wówczas zmianna poziomie komórki tłumaczony jest teorią hormezy.Umiarkowany stres wysiłkowy wywołany w różnegotypu komórkach może prowadzić do zmniejszenia ichuszkodzeń i poprawy przeżycia w porównaniu z działaniemna nie stresu ostrego [58].PIŚMIENNICTWO • LITERATURE[1] Ritossa F: A new paffing pattern induced by temperatureshock and DNP in Drosophila melanogaster. Experientia,1962; 18: 571–573.[2] Morimoto RI: Regulation of the heat shock transcriptionalresponse; cross talk between a family of heat shockfactors, molecular chaperones, and negative regulators.Genes Dev, 1998;12: 3788–3796.[3] Lanneau D, Brunet M, Frisan E, Solary E, FontenayM, Garrido C: Heat shock proteins: essential proteinsfor apoptosis regulation. J Cell Mol Med, 2008; 12:743–761.[4] Binder RJ, Vatner R, Srivastava P: The heat-shock proteinreceptors: some answers and more questions. TissueAntigens, 2004; 64: 442–451.[5] Schmitt E, Gehrmann M, Brunet M, Multhoff G, GarridoC: Intracellular and extracellular functions of heat shockproteins: repercussions in cancer therapy. J Leukoc Biol,2007; 81: 15–27.[6] Kiliańska ZM: Apoptoza organizmów zwierzęcych;w Kłyszejko-Stefanowicz L (red.): Cytobiochemia.Warszawa, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002: 772–815.[7] Cymerys J, Niemiałtowski M: Białka szoku cieplnego –molekularne perpetum mobile. Post Biol Kom, 2004; 31:331–352.[8] Arbeiter K, Bidmon B , Endemann M, Onno BenderT, Eickelberg O, Ruffingshofer D, Mueller T, Regele H ,Herkner K Aufricht C: Peritoneal dialysate fluid compositiondetermines heat shock protein expression patterns inhuman mesothelial cells. Kidney International, 2001; 60,1930–1937.[9] Kalinowska M, Garncarz W, Pietrowska M, Garrard WT,Widlak P: Regulation of the human apoptotic DNase/RNase endonuclease G: involvement of Hsp70 and ATP.Apoptosis, 2005; 10: 821–830.[10] Sakahira H, Nagata S: Co-transnational folding of caspase-activatedDNase with Hsp70, Hsp40, and inhibitorof caspase-activated DNase. J Biol Chem, 2002, 277:3364–3370.[11] Creagh EM, Sheehan D, Cotter TG: Heat shock proteinsmodulatorsof apoptosis in tumor cells. Leukemia, 2000;14: 1161–1173.[12] Mizushima Y, Wang P, Jarrar D: Preinduction of heat shockproteins protects cardiac and hepatic functions followingtrauma and hemorrhage. Am J Physiol Regul Integr CompPhysiol, 2000; 278: R352– R 359.[13] Sreedhar AS, Csemely P: Heat shock proteins in theregulation of apoptosis: new strategies in tumor therapy.A comprehensive review. Pharmac Therap, 2004; 10:227–257.[14] Sőti C, Csermely P: Aging cellular networks: Chaperonesas major participants. Exp Gerontol, 2007; 42:113–119.[15] Jolly C, Morimoto RI: Role of the heat shock responseand molecular chaperones in oncogenesis and cell death.J Natl Cancer Inst, 2000; 92: 1564–1572.[16] Powers MV, Workman P: Inhibitors of the heat shockresponse: Biology and Pharmacology. FEBS Lett, 2007,581: 3758–3769.[17] Ciechanover A: The ubiquitin proteolytic system andpathogenesis of human diseases: a novel platform formechanism-based drug targeting. Biochem Soc Trans,2003; 31: 474–481[18] Czarnecka A M, Campanella C, Zummo G, Cappello F:Heat shock protein 10 and signal transduction: a “capsulaeburnea” of carcinogenesis? Cell Stress Chaperones,2006; 11 (4): 287–294.[19] Adhikari AS, Sridhar Rao K, Rangaraj N, Parnaik VK,Mohan Rao C: Heat stress-induced localization of smallheat shock proteins in mouse myoblasts: intranuclearlamin A/C speckles as target for aBcrystallin and Hsp25.Exp Cell Res, 2004; 299: 393–403[20] Waters ER, Aevermann BD, Sanders-Reed Z: Comparativeanalysis of the small heat shock proteins in three angiospermgenomes identifies new subfamilies and revealsdiverse evolutionary patterns. Cell Stress Chaperones2008, 13 (2): 127–142.[21] Qiu XB, Shoa YM, Miao S, Wang L, The diversity of theDnaJ/Hsp40 family, the crucial partners for Hsp70 chaperones.Cell Mol Life Sci, 2006; Nov; 63 (22): 2560–2570.[22] Gupta RS: Evolution of the chaperonin families (Hsp60,Hsp10 and Tcp-1) of proteins and the origin of eukaryoticcells. Mol Microbiol, 1995; 15 (1): 1–11.[23] Hansen JJ, Bross P, Westergaard M, et al.: Genomicstructure of the human mitochondrial chaperonin genes:HSP60 and HSP10 are localised head to head on chromosome2 separated by a bidirectional promoter. Hu Gene,2003; 112 (1): 71–77.[24] Calabrese V, Mancuso C, Ravagna A, et al.: In vivo inductionof heat shock proteins in the substantia nigra followingL-DOPA administration is associated with increasedactivity of mitochondrial complex I and nitrosative stress inrats: regulation by glutathione redox state. J Neurochem,2007; 101 (3): 709–717.[25] Bukau B, Horwich AL: The Hsp 70 and Hsp 60 chaperonemachines. Cell, 1998; 92: 351–366.– 128 –
- Page 1 and 2:
- I -
- Page 3 and 4:
ISSN 1731-0652COMMITTEE FOR REHABIL
- Page 5 and 6:
ANTROPOMOTORYKAISSN 1731-0652COMMIT
- Page 7 and 8:
NR 54 ANTROPOMOTORYKA20
- Page 9:
Od RedakcjiStowarzyszeniem czy też
- Page 13 and 14:
Informacje dla Autorówscripts sub
- Page 15 and 16:
Information for the AuthorsExamples
- Page 18 and 19:
NR 54 2011ANTROPOMOTORY
- Page 20 and 21:
Wpływ lokalnego wysiłku fizyczneg
- Page 22 and 23:
Wpływ lokalnego wysiłku fizyczneg
- Page 24 and 25:
Wpływ lokalnego wysiłku fizyczneg
- Page 26 and 27:
Wpływ lokalnego wysiłku fizyczneg
- Page 28 and 29:
NR 54 2011ANTROPOMOTORY
- Page 30 and 31:
Poziom siły maksymalnej i dokładn
- Page 32 and 33:
Poziom siły maksymalnej i dokładn
- Page 34 and 35:
Poziom siły maksymalnej i dokładn
- Page 36 and 37:
NR 54 2011ANTROPOMOTORY
- Page 38 and 39:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 40 and 41:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 42 and 43:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 44 and 45:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 46 and 47:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 48 and 49:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 50:
Trening w okresie mezo- i katafazy
- Page 53 and 54:
Paweł Chmura, Marek Zatońshortest
- Page 55 and 56:
Paweł Chmura, Marek ZatońTabela 1
- Page 57 and 58:
Paweł Chmura, Marek ZatońRyc. 2.
- Page 60 and 61:
NR 54 2011ANTROPOMOTORY
- Page 62 and 63:
Ocena poziomu wybranych motorycznyc
- Page 64 and 65:
Ocena poziomu wybranych motorycznyc
- Page 66 and 67:
Ocena poziomu wybranych motorycznyc
- Page 68:
Ocena poziomu wybranych motorycznyc
- Page 71 and 72:
Marek Popowczak, Andrzej Rokita, Ir
- Page 73 and 74:
Marek Popowczak, Andrzej Rokita, Ir
- Page 75 and 76:
Marek Popowczak, Andrzej Rokita, Ir
- Page 77 and 78: Marek Popowczak, Andrzej Rokita, Ir
- Page 79 and 80: Marek Popowczak, Andrzej Rokita, Ir
- Page 81 and 82: Marek Popowczak, Andrzej Rokita, Ir
- Page 83 and 84: Edward Mleczko, Czesław SzmigielWy
- Page 85 and 86: Edward Mleczko, Czesław Szmigielu
- Page 87 and 88: Edward Mleczko, Czesław Szmigielw
- Page 89 and 90: Edward Mleczko, Czesław Szmigieldo
- Page 91 and 92: Edward Mleczko, Czesław SzmigielRy
- Page 93 and 94: Edward Mleczko, Czesław Szmigielna
- Page 95 and 96: Edward Mleczko, Czesław Szmigiel[9
- Page 97 and 98: Edward Mleczko, Czesław Szmigiel[4
- Page 99 and 100: Edward Mleczko, Czesław Szmigielko
- Page 101 and 102: Adam Haleczkosię na ogół z prób
- Page 103 and 104: Adam HaleczkoPodobny pogląd wyraż
- Page 105 and 106: Adam HaleczkoTabela 4. Związki wsk
- Page 107 and 108: Adam HaleczkoUmiarkowane negatywne
- Page 110 and 111: NR 54 2011ANTROPOMOTORY
- Page 112 and 113: Wartości centylowe wysokości i ma
- Page 114 and 115: Wartości centylowe wysokości i ma
- Page 116 and 117: Wartości centylowe wysokości i ma
- Page 118: Wartości centylowe wysokości i ma
- Page 122 and 123: NR 54 2011ANTROPOMOTORY
- Page 124 and 125: Rodziny białek szoku termicznego i
- Page 126 and 127: Rodziny białek szoku termicznego i
- Page 130 and 131: Rodziny białek szoku termicznego i
- Page 132: INFORMACJEANNOUNCEMENTS
- Page 135 and 136: 12 th International Scientific Conf
- Page 137: 12 th International Scientific Conf