Untersuchungen zur Analytik und zum Einfluss technologischer ...

Diskussion 93
3.5 Bindung von Penicillinen an Milchproteine
Penicilline haben die pharmakologische Eigenschaft, zu großen Teilen an Proteine,
bspw. Serumproteine, zu binden. So sind in der Literatur vor allem Bindungen zu
Albumin beim Menschen beschrieben. Die Penicilline untereinander zeigen beim Anteil
der Bindung große Unterschiede. Die prozentuale Bindung an Blutplasmaprotein des
Menschen [Chambers und Neu, 1995] und der Kuh [Baggott, 1977] zeigt Tabelle 21.
Für die Bindung an Milchproteine liegen in der Literatur keine Zahlen vor. Beim
Hauptprotein des Blutplasma handelt es sich mit 55-65 % um Serumalbumin [Jakubke
und Jesschkeit, 1975]. Auch bei den Milchproteinen sind mit Lactalbumin (4 %
bezogen auf Gesamtmilchprotein) bzw. Serumalbumin (1 %) unter den
Molkenproteinen ähnliche Proteine vorhanden. Hauptvertreter der Molkenproteine ist
das β-Lactoglobulin mit 9 % der Milchproteine. Die mengenmäßig wichtigsten Proteine
in der Milch sind die Caseine mit 80 %, wobei die Hauptanteile mit 34 % auf αS1-Casein
und mit 25 % auf β-Casein entfallen. Der Vergleich zeigt für αS1-Casein eine
Peptidkette mit 199 Aminosäuren und einem Molekulargewicht von 23.600 Da, β-
Casein besitzt 209 Aminosäuren und ein Molekulargewicht von 24.000 Da; beiden fehlt
die Aminosäure Cystein [Belitz et al., 2001]. Serumalbumin besteht aus 583
Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von 66.400 Da [Jakubke und Jesschkeit,
1975].
Penicillin Proteinbindung
(%)
Mensch *
Proteinbindung
(%)
Kuh **
Proteinbindung
(%)
Milch ***
Proteinbindung
(%)
Caseinlsg. ***
Dicloxacillin 97
Cloxacillin 94 71 20 8
Oxacillin 93
Nafcillin 87
Penicillin G 55 48 5 8
Ampicillin 17 1,5 1
Amoxicillin 17
Tabelle 21: Bindung von Penicillinen an Blutplasma des Menschen und der Kuh im
Vergleich zu den ermittelten Bindungen in der Milch
* Chambers und Neu, 1995, ** Baggott, 1977, *** eigene Werte, 2002