Untersuchungen zur Analytik und zum Einfluss technologischer ...

14 Theoretischer Teil
Bindungen haben auch Einfluss auf die Stabilität des Proteins [Markovich, 1988].
Abbildung 9 zeigt einige Beispiele für solche Penicillin-Protein-Bindungen. Eine
umfangreiche Darstellung möglicher Bindungen ist veröffentlicht [Schwartz, 1969].
Penicillin
R
O
Penamaldyl~
R
H
N
O
CO
H
N
NH
Protein
N
C
C
O
S
NH
CH 3
CH 3
COOH
Protein
S
S
CH 3
R
CH 3
COOH
S
N C
S
C C NH
O O
Protein
R
O
CH 3
CH3
COOH
H
N
O
N
S
NH
Protein
NH2
CH
CH3
CH3
C (CH 3) 2
S
S
Protein
COOH
COOH
Abbildung 9: Beispiele möglicher Proteinbindungen von Penicillinen [Dewdney und
Edwards, 1984; Idsoe et al., 1969; Juhlin et al., 1977; Schwartz, 1969]
1.2.7 Bildung von Penicillin-Polymeren
Penicillen~
Penicilloyl~
Penicillamin~
Die Polymere entstehen zunächst durch Dimerisation, wie Abbildung 10 zeigt [Stewart
et al., 1970]. Die Polymere werden in zwei Gruppen eingeteilt: mit und ohne
Aminofunktion. Sie besitzen Molekulargewichte von 1.000 bis 5.000 Dalton.
Zur Analytik der Polymere sind in der Literatur verschiedene elektrophoretische und
chromatographische Methoden beschrieben worden [Niu und Zhu, 1997; Bundgaard
und Larsen, 1977]. Bei den amphoteren Penicillinen erfolgt die Polymerisation über die
Aminofunktion. Abbildung 11 zeigt die chemische Struktur eines Ampicillin-Polymers.