ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

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Resultados
familia de PsbQ estando su porcentaje de identidad alrededor de un 21%. El árbol filogenético
permite establecer la relación que existe entre las proteínas de la superfamilia y es una
representación gráfica del alineamiento (Figura 29). En este estudio no se ha incluido la familia
de proteínas TLP40.
3.1.2. Predicción de estructura secundaria de PsbQ por redes neuronales.
La búsqueda por homología de secuencia no proporcionó ninguna proteína cuya
estructura y/o función fuese conocida. Se hizo, por tanto, una predicción de la estructura
secundaria y accesibilidad del disolvente de PsbQ utilizando el método del programa PROF. En la
predicción se incluyó el alineamiento de la familia de PsbQ para aumentar la exactitud de la
predicción (Figura 27 y 30). El resultado de esta red neural de predicción consiste en la
asignación a lo largo de la secuencia de la probabilidad de que cada aminoácido pertenezca a una
estructura de tipo α-hélice (H), hoja-β (E) u otra conformación (L), considerando para la
asignación de cada residuo una ventana de 21 aminoácidos. Esta probabilidad viene cuantificada
por un número que varía de 0 a 9 e indica el grado de fiabilidad, siendo más fiable la predicción
cuanto más próximo esté a 9. En la figura se marcan en negrita las predicciones más fiables (≥
7). En cuanto a la predicción de accesibilidad del disolvente se indican con una “e” (“exposed”)
los residuos más expuestos al disolvente y con una “b” (“buried”) los menos expuestos. Estos
resultados se complementaron con los obtenidos por los programas PSIPRED, JPRED y SSPRO.
La Tabla VI incluye el porcentaje mínimo y máximo estimado para cada componente de
estructura secundaria al combinar los resultados de estos programas. La predicción más fiable
se utilizó para determinar el porcentaje mínimo. En relación con la conformación de los primeros
45 residuos, los programas predicen una pequeña contribución de hoja-β (3-7 %), estando el
resto formado por estructuras que no serían ni α-hélice ni hoja-β -las prolinas y glicinas, que se
encuentran en alta proporción en esta región, no favorecen estas conformaciones- sino otro tipo
de estructuras entre las que se incluyen principalmante giros y estructura no regular. Se ha
encontrado que un conjunto de prolinas en serie pueden formar una estructura del tipo PPII que
se caracteriza por ser una hélice a izquierdas (Adzhubei & Stenberg, 1993), siendo posible en el
caso de plantas superiores que se pueda dar este tipo de estructura en la región del N-terminal.
A partir del residuo 45 en PsbQ de espinaca la predicción, con un alto índice de fiabilidad, indica
que se trata de una proteína principalmente α-hélice (50.3 %). La predicción de estructura
secundaria muestra que PsbQ está formada por 4 α-hélices unidas por dos lazos cortos (5