ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

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Resultados zona de los residuos 38-46. Además, se incluye en esta figura la superposición de la estructura obtenida por los métodos bioinformáticos (threading) y por cristalografía por rayos-X (véase discusión). 124 En la Figura 51 se muestra la distribución tridimensional de los residuos conservados y de los residuos determinantes de familia (Figura 27 y Tabla V) en la estructura obtenida por nuestro grupo de la proteína <strong>PsbQ</strong> de espinaca, residuos que podrían ser importantes en relación con la estructura y/o la función. En la figura se observa que estos residuos se concentran en una "cara" de la proteína. Además, en la estructura se comprueba que la distribución de cargas no es uniforme, estando esta misma "cara" de la zona de α-hélices especialmente cargada positivamente. La distribución de carga se presenta en la Figura 52, obtenida a partir de los potenciales electrostáticos del programa GRASP. A B Figura 50. Superposición tridimensional de la estructura cristalográfica obtenida en este trabajo (color violeta) con (A) la previamente publicada con el código 1NZE (color verde), (B) la obtenida en este trabajo por métodos bioinformáticos en el apartado 4.1 (color azul).
N-t Resultados Figura 51. Distribución de los residuos conservados y de los residuos determinantes de familia en la estructura 3D obtenida por cristalografía de rayos-X. Se observa como éstos se sitúan muy próximos en el espacio. Figura 52. Distribución de carga superficial en <strong>PsbQ</strong> según GRASP. Estas dos imágenes están rotadas 180 º. Se comprueba la acumulación de carga positiva en una de las caras de la proteína (la proteína en el primer panel de la figura tiene la misma orientación que en la Figura 51). 125
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