ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

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Resultados 100 B MÉTODO PDB Z TOPOLOGÍA CATH/SCOP FUNCIÓN FFAS FUGUE BIOINBGU 3DPSSM 123D+ 1sctG 5.62 1gcvA 5.27 1dkgB 5.15 1aep 5.12 1jafA 4.30 1gln 3.67 Todo α; haz ortogonal; tipo globina Todo α; haz ortogonal; tipo globina “Coiled-coil” paralela Todo α; haz invertido; 4-hélices Todo α; haz invertido; 4-hélices Todo α; haz ortogonal; tipo globina C 1.10.490.10 Hemoglobina I C 1.10.490.10 Hemoglobina S Factor GrpE C 1.20.120.10 Apolipoproteína C 1.20.120.10 Citocromo c’ C 1.10.8.70 Aminoacil tRNA sintasa 1qsdA 9.5 Todo α; haz invertido; tipo espectrina C 1.20.1040.50 Cofactor Rbl2p 1fzpB 9.4 Todo α; haz de 3hélices S Transcripción/ DNA 2crxA 7.5 Todo α; haz ortogonal C 1.10.443.10 Recombinasa CRE 1d7mA 1.75 “Coiled-coil” paralela. S 256bA 2.28 1qsdA 3.1 256bA 4.08 1abv 3.62 1fxkB 3.40 Todo α; haz invertido; 4-hélices Todo α; haz invertido; tipo espectrina Todo α; haz invertido; 4-hélices Todo α; haz ortogonal; 5-hélices Todo α; 2-hélices formando una horquilla Proteína de contracción C 1.20.120.10 Citocromo b562 C 1.20.1040.50 Cofactor Rbl2p C 1.20.120.10 Citocromo b562 C 1.20.520.20 (a) 1aep 1cgo 1jaf (b) 1qsd 1vls 256b ATP sintasa (Subunidad δ) S Chaperonina Figura 33. (A) Moldes de plegamiento propuestos para PsbQ por los diferentes programas de threading en forma de un haz de α-hélices. Se indica para cada una su código PDB (1vlt=1vls) (B) Superposición estructural de todo estos moldes de plegamiento donde se comprueba que tienen un plegamiento equivalente.
Resultados Esta familia estructural de proteínas, haz de α-hélices invertidas, la forman grupos funcionalmente muy heterogéneos, con la característica de que el porcentaje de identidad de secuencia es bajo, por ejemplo, un 20% de identidad entre 256b (citocromo b 526) y 1vlt (receptor de aspartato). Esto indica que se trata de familias estructuralmente muy homólogas pero secuencialmente muy diferentes. Otro tipo de arquitectura estructural propuesto es el de haz ortogonal. Este tipo de plegamiento aparece en 4 de 18 candidatos al analizar la secuencia completa de PsbQ y 5 veces de los 15 candidatos cuando no se considera el extremo N-terminal. Un estudio de estos candidatos por FSSP mostró que la topología era muy dispersa, y no correspondía a una única familia estructural. Lo mismo ocurría en el caso de las estructuras α+β. Considerando la predicción de estructura secundaria de PsbQ (Figura 30) a partir del residuo 46 se comprueba que hay una clara distribución de residuos anfipáticos. Una forma de ilustrar la secuencia de una proteína en forma de α-hélices es a partir de la “ruleta helicoidal” o espiral. Debido a que un giro de 360º en una α-hélice está formado por 3.6 residuos, cada residuo se sitúa cada 100º alrededor de un círculo con lo que se observa la proyección de los residuos en un plano perpendicular al eje de la hélice. Al representar las α-hélices predichas para PsbQ de espinaca, se comprueba que cada una de las cuatro α-hélices tiene una cara apolar, compuesta mayoritariamente por alaninas, leucinas e isoleucinas (Figura 34). Esta distribución de residuos favorecería un empaquetamiento paralelo de las cuatro α-hélices, orientándose estos residuos apolares hacia el interior de la estructura lo que permitiría interacciones hidrofóbicas entre las hélices dando estabilidad a la estructura. La presencia de estas caras hidrofóbicas en las hélices predichas para PsbQ sería más compatible con el plegamiento en forma de haz de α-hélices invertido que con el plegamiento de haz ortogonal. Además, la longitud relativamente corta de los lazos que conectan las hélices apoyaría esta topología de haz de α-hélices invertido (Branden & Tooze, 1999). 3.1.2. Selección del molde adecuado para la estructura de PsbQ. Para seleccionar el mejor molde sobre el que construir el modelo estructural remoto de PsbQ, se inspeccionaron manualmente los alineamientos estructurales entre la proteína problema (PsbQ) y cada uno de los candidatos propuestos por los métodos de threading usando el paquete de visualización THREADLIZE (Pazos et al, 1999). Para ello se consideró la compatibilidad de las estructuras secundarias predichas y conocidas, respectivamente. Se pudo comprobar que PsbQ no era compatible con los moldes propuestos de estructura tipo-β, α+β o 101
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