ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Discusión
cuantificación y predicción de estructura secundaria y la movilidad propuesta según los
experimentos de cristalografía de rayos-X, permiten proponer que estos residuos se encuentran
extendidos en disolución. Considerando la hidratación real de la proteína y la limitación asociada
a toda simplificación matemática, podemos concluir que las dimensiones de PsbQ obtenidas por
cristalografía de rayos-X coinciden, dentro del error experimental y matemático, con los
resultados acerca de las dimensiones hidrodinámicas de la proteína obtenidos en los
experimentos de ultracentrifugación analítica.
En el extremo N-terminal destacan varios grupos conformacionales como son dos
bandas-β, con estructura hoja-β paralela, y una hélice a izquierdas de tipo PPII. La primera de
éstas formaría un "broche" que estabilizaría el gran lazo formado por los residuos 14-32, que
corresponden a residuos con cadenas hidrofílicas y, según las predicciones y la imposibilidad de
su estudio por difracción de rayos-X, suponemos que es móvil con una estructura extendida no
regular. Se ha propuesto que los primeros residuos son importantes para la unión de PsbQ al
PSII puesto que cuando actúa una peptidasa específica (Jansen et al, 1987) que corta el enlace
entre los residuos P12-L13, la proteína extrínseca no es capaz de unirse a la membrana. Sin
embargo, los primeros 10 residuos están estabilizados con la región de los residuos 40-45, por
lo que es posible que en la interacción con el PSII realmente los que intervengan sean algunos de
los residuos comprendidos entre la posición 12 y 32, zona que se desestabilizaría al romperse la
unión del "broche" como consecuencia de la ruptura del enlace P12-L13, enlace que corresponde
al final de la estructura PPII. Esta estructura PPII en PsbQ está expuesta al disolvente y se
encuentra estabilizada por enlaces por puente de hidrógeno con moléculas de agua. Este tipo de
estructuras se da tanto en eucariotas como en procariotas y es importante en proteínas
estructurales, en procesos de unión y señalización (Stapley & Creamer, 1999), por lo que esta
región peculiar podría estar implicada en la unión de la proteína PsbQ con el PSII, bien sea a las
otras proteínas extrínsecas, bien sea a las proteínas intrínsecas. Aunque se han caracterizado
varios motivos de interacción de una determinada proteína con zonas enriquecidas en prolinas en
otra proteína vecina (dominios WW o SH3), no hemos localizado aún ni en PsbO, PsbP o alguna
otra subunidad intrínseca estos motivos de secuencia que permitan predeteminar una posible
zona de interacción de PsbQ con el PSII (Kay et al, 2000).
Los experimentos de aislamiento de PsbQ del PSII con Cu 2+ podrían de alguna manera
estar relacionados con esta región de PPII. El Cu 2+ es un ion que se utiliza habitualmente en
bioquímica de proteínas por su coordinación al enlace peptídico (métodos Bradford, Lowry, etc.).
Se ha encontrado, sin embargo, que este ion puede coordinarse especialmente a la proteína en
regiones donde hay hélices a izquierdas con estructura PPII, teniendo el residuo posterior a uno
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