ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Resultados
isomorfos a los obtenidos con la proteína nativa. La cocristalización con Pb (II) e Yb (III)
tampoco fue productiva. Finalmente, con la publicación de parte de la estructura por el grupo de
Calderone et al (Calderone et al, 2003), se empleó el método de MR, usando las coordenadas
depositadas en el PDB con el código 1NZE.
Tabla XIII. (A) Resultados del procesado de los datos de
difracción. Los datos entre paréntesis corresponden a la
concha de máxima resolución. (B) Estadística del procesado
de refinamiento. a El factor R libre se determinó con un 5
% de los datos.
A
B
Recogida de datos PsbQ
Longitud de onda (Å) 1.5418
Resolución (Å) 24.25-1.489
Reflexiones únicas 23594
Completitud (%) 99.7 (99.1)
Multiplicidad 9.4
Rsym
0.04 (0.33)
I/σ(I) 9.5 (2.2)
Estadística del refinamiento PsbQ
Número de átomos de proteína 1305
Número de átomos no proteicos 6
Número de átomos de disolvente 266
Resolución (Å) 14.4-1.49
Factor R (%) 16.3
Factor R libre (%) a 20.5
Desviación RMS (rmsd)
longitudes de enlace (Å) 0.013
ángulos (º) 1.39
factor B medio (Å 2 ) 22.12
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