ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Introducción
Existen diversas publicaciones que sugieren que estas proteínas tienen una función
estructural respecto al PSII: (a) actúan de barrera y canal de accesibilidad al OEC del agua
como sustrato (Hillier et al, 2001) y del oxígeno como producto (Anderson, 2001); (b) dificultan la
entrada de agentes reductores exógenos, como son NH 2OH e hidroquinona, que reducen al
complejo de Mn y eliminan la capacidad de oxidación del agua (Vander Meulen et al, 2002); (c)
intervienen en crear un medio adecuado, con una constante dieléctrica baja en el entorno del
OEC necesario para la unión del Ca 2+ (Vrettos et al, 2001b) y el Cl - (Wincencjusz et al, 1999); (d)
afectan a las propiedades magnéticas del complejo de iones de manganeso, aunque parece que no
se encuentran ligadas directamente al OEC (Campbell et al, 1998); (e) ayudan a mantener la
posición de las proteínas antena periféricas y, especialmente, se encargan de que la proteína
monomérica CP29 se encuentre en la posición adecuada para que haya una transferencia de
energía óptima entre las antenas periféricas y el RC (Boekema et al, 2000). El estado de
oxidación del citocromo b 559 se ve afectado por la eliminación de estas proteínas (Larsson et al,
1984).
PsbP
Esta proteína tiene una masa molecular de 20 kDa aunque estudios experimentales le asignan
una masa molecular aparente de 23 kDa. Por ello, a esta proteína también se la conoce como 23
kDa, OEE2 u OEC23. Es necesaria la presencia de la proteína PsbO para su unión; sin embargo,
aún no se conoce si está unida directamente a PsbO o si ésta es sólo necesaria para crear el
sitio de unión adecuado para PsbP, pues puede reternerse en la membrana cuando la proteína
PsbO se elimina por un tratamiento suave con Tris o con urea (Seidler, 1996) (Andersson et al,
1984). Recientemente se ha comprobado que la subunidad intrínseca PsbJ es necesaria para la
unión de esta proteína al PSII (Hager et al, 2002) (Suorsa et al, 2004).
La afinidad del ion cloruro al PSII disminuye en varios órdenes de magnitud cuando se
elimina esta proteína extrínseca (Andersson et al, 1984) (Miyao & Murata, 1985). Además, la
ausencia de esta subunidad (supresión del gen) hace que los mutantes sean más sensibles al daño
por luz durante el proceso de fotoactivación (Rova et al, 1996). Por otra parte, esta subunidad
formaría un entorno estructural adecuado para la retención de Ca 2+ , afectando directamente a
la cinética de unión y disociación de este ion en el OEC (Ifuku & Sato, 2001). Se ha demostrado
que los primeros 58 residuos, especialmente los 20 del N-terminal, son críticos para una
efectiva unión del Ca 2+ al PSII. En este papel parecen no intervenir los últimos residuos del C-
terminal que, sin embargo, son necesarios para un correcto plegamiento de la proteína (Roffey &
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