ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Discusión
residuo triptófano está oculto a los atenuadores iónicos, sino que su entorno se encuentra
rodeado de un barrera cargada positivamente que no puede ser atravesada por los agentes
catiónicos.
La primera aproximación al conocimiento de la estructura tridimensional de PsbQ se
realizó aplicando los procedimientos de reconocimiento de plegamiento actualmente disponibles.
La falta de una proteína con alta similitud de secuencia a PsbQ y de estructura tridimensional
conocida impuso el uso de las técnicas computacionales denominadas threading. El modelo
construido para PsbQ, basado en el reconocimiento de analogía estructural de PsbQ con una
proteína de estructura conocida pero con baja identidad de secuencia, se valoró positivamente a
tenor de los datos experimentales obtenidos por el análisis de la estructura secundaria y por los
experimentos de espectroscopía de absorción y de emisión de fluorescencia.
Los estudios de estructura diferenciaron en PsbQ dos zonas de distinta conformación:
la región N-terminal (residuos 1-45), rico en estructuras extendidas no regulares; y la región C-
terminal (46-149), formado por cuatro α-hélices. También se apunta hacia la presencia de una
pequeña proporción de hoja-β en la región N-terminal. En esta zona, la acumulación de prolinas
en serie podría hacernos pensar en la posibilidad de la formación de entidad conformacional
conocida como PPII, cuya predicción no fue posible debido a que las bases de datos públicas de
estructura (PDB o HSSP) aún no consideran a este elemento estructural. Una búsqueda de
segmentos desordenados en la secuencia de PsbQ por el programa PONDR (Dunker et al, 2002)
revela que la región N-terminal es la zona menos ordenada de la secuencia de PsbQ. La
estructura 3D obtenida por threading para la región C-terminal de PsbQ está basada en la
selección del plegamiento de la proteína con código PDB 256bA como molde. Sin embargo, el
modelo propuesto es de baja resolución y se esperan diferencias apreciables entre ambas
estructuras ya que, por ejemplo, PsbQ no tiene ningún grupo hemo, como lo tiene molde.
Además, en el alineamiento utilizado para la construcción del modelo fue necesario incluir un
hueco o gap de tres posiciones (residuos 109-111) que hace que la región correspondiente a la
hélice-3 en PsbQ (Figura 37A) sea una hélice discontinua; esta hélice en la estructura real debe
ser continua y, por tanto, con un giro menos.
El residuo de triptófano en el modelo obtenido para PsbQ se encuentra en el inicio de la
hélice-2, que apunta hacia el interior del núcleo de la proteína (Figura 37A). Esta posición está
en total acuerdo con la posición a para el triptófano en cadenas anfipáticas, donde haría de
tapadera molecular para cubrir el núcleo hidrofóbico de proteínas (Paliakasis & Kokkinidis, 1992).
Además, el triptófano está rodeado de un conjunto de residuos cargados positivamente, que se
localizan principalmente en los lazos que conectan las hélices 2-3 y las hélices 3-4. Este entorno
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