ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

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Introducción
Como en otros RC, el PSII contiene un sistema de captura de luz (antenas externas) que
transfiere energía al RC, como resultado de la absorción de fotones. Este sistema de captura
externa de la luz está formado por un conjunto de seis proteínas de membrana conocidas como
Lhcb1-6, nomenclatura que igualmente hace referencia al nombre de los genes que las codifican.
Estas proteínas unen clorofila a, clorofila b y carotenoides (proteínas CAB) constituyendo lo que
se llama el LHCII (“Light-harvesting complex del PSII”) (Horton et al, 1996). El sistema formado
por el PSII y el sistema de captura externa de luz se conoce como PSII-LHCII. Se ha
comprobado que Lhcb1, 2 y 3 forman un heterotrímero mientras que las otros tres (también
llamados CP29, CP26 y CP24) forman monómeros que facilitarían la formación de la estructura
del PSII-LHCII (Wentworth et al, 2004) (Liu et al, 2004). Estas proteínas de la antena externa
interaccionan con el PSII formando una red de pigmentos acoplados. Además, la proteína
llamada PsbS también podría formar parte de este sistema de captura de luz (Funk et al, 1994),
con una función esencial en la desexcitación (Li et al, 2000). En el caso de cianobacterias y algas
rojas, las antenas externas tienen una disposición distinta y están formadas por un sistema de
antena diferente conocido como ficobilisomas compuestos por ficobiliproteínas solubles que
unen covalentemente cadenas tetrapirrólicas abiertas y están unidos a la cara del estroma del
RC (Glazer, 1994). Otro tipo de antenas se encuentra en las oxi-fotobacterias verdes, que no
tienen ficobilisomas sino un derivado divinilo de clorofila a y de clorofila b (Partensky et al, 1999)
(Ting et al, 2002).
2.3.2. Reacciones fotoquímicas en el PSII.
En el centro de reacción del PSII se localizan un grupo de clorofilas a que absorben
aproximadamente a 680 nm y son conocidas como P 680 (Figura 6). Este conjunto de clorofilas
actúa como trampa de energía ya que capturan toda la energía de excitación que llega al RC
procedente de las antenas. La absorción de esta energía provoca que estas clorofilas se exciten
a su primer estado singlete excitado y en pocos picosegundos donen el electrón a una molécula
de Phe a formando el par radical P 680 •+ Phe •- . En unos cientos de picosegundos Phe •- cede un
electrón a una molécula de plastoquinona (Q A), que se encuentra estrechamente unida a la
subunidad D2; mientras, P 680 •+ , con un alto potencial redox (>1 v), oxida en nanosegundos a una
tirosina activa (Y z) que se encuentra en la posición 161 de la proteína D1 (Thermosynechococcus
elongatus), formándose el complejo Y z •+ P680PheQ A - . En microsegundos, QA - reduce a una segunda
plastoquinona, Q B, y Y z •+ es reducida por el complejo de iones de manganeso (Mn4) que se
encuentra localizado en la superficie del PSII orientada hacia el lumen. Estas reacciones crean