ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Discusión
de los residuos de prolina un carácter hidrofóbico (Ma & Wang, 2003). En experimentos
recientes de nuestro grupo, hemos estudiado la especificidad de los iones Cu 2+ , Zn 2+ y Ca 2+ en el
aislamiento de PsbQ del PSII. Los resultados sugieren que ni el Zn 2+ ni el Ca 2+ actúan de manera
similar al ion Cu 2+ . La aplicación del mismo protocolo de obtención de PsbQ con Zn 2+ resulta en
una degradación acusada de la proteína. La diferencia entre los resultados obtenidos con Cu 2+ y
Zn 2+ se podría explicar si el primero se coordinara específicamente a PsbQ en la zona del enlace
P12-L13, impidiendo, por tanto la acción de la prolil endopeptidasa que actuaría, en ausencia de
este ion, específicamente sobre PsbQ. La coordinación del ion Zn 2+ ocurriría, por tanto, en una
región diferente a la del Cu 2+ .
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No solamente es destacable la estructura de PPII en PsbQ, sino que también se aprecia
en esta región N-terminal de la proteína una gran acumulación de residuos de prolina (Figura
48), cuyo significado aún se desconoce. Esta zona es la que contiene más diferencias entre
plantas superiores y algas verdes. Se ha propuesto que, aunque no existen diferencias a nivel
funcional descritas entre estos sistemas, la unión al PSII de la proteína PsbQ es diferente en
ambos organismos (Suzuki et al, 2003). Como se ha comentado, la familia de PsbQ consiste en
proteínas de plantas superiores (>65 % de identidad de secuencia) y de algas verdes (