ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Conclusiones
1. La proteína PsbQ es característica del complejo de fotolisis del agua en el PSII de plantas
superiores y algas verdes; sin embargo, se han localizado proteínas homólogas a la familia de
PsbQ en cianobacterias y algas no verdes, sugiriendo que esta proteína no evolucionó de forma
convergente a partir de genes de organismos superiores, sino a partir de genes procariotas.
2. La proteína PsbQ de Spinacia oleracea puede despegarse del PSII no sólo a alta fuerza iónica
sino también a baja fuerza iónica en presencia de Cu 2+ . La afinidad del Cu 2+ por estructuras
extendidas tipo PPII y la inhibición de la degradación proteolítica de los doce primeros residuos
del extremo N terminal de PsbQ por la enzima prolil endopeptidasa en presencia Cu 2+ señala al
enlace P12-L13 como punto específico de coordinación entre Cu 2+ y PsbQ.
3. Los estudios hidrodinámicos realizados demuestran que la proteína PsbQ es un monómero con
una estructura elongada, que se comporta como una partícula estable y homogénea en disolución
a 20 ºC
4. La estructura 3D de PsbQ consta de una region N-terminal (1-45 residuos) formada
mayoritariamente por estructura no regular y extendida, y una region C-terminal (46-149
residuos), más compacta con estructura de haz en forma de 4 α-hélices invertidas. La region N-
terminal contiene un elemento conformacional PPII que puede estar implicado en la interacción
con subunidades (extrínsecas o intrínsecas) del PSII. Los residuos 14-32 no son visibles en el
mapa de densidad electrónica, sugiriendo que es una zona flexible y posiblemente extendida en
disolución.
5. PsbQ es una proteína estable frente a la desnaturalización inducida por agentes químicos
(GdnHCl) y temperatura. El proceso de desnaturalización es reversible y se ajusta al modelo
clásico de dos estados (N ↔ D) Los dos estados desnaturalizados son equivalentes tanto
estructural como energéticamente . La máxima estabilidad de PsbQ in vitro se encuentra en el
intervalo de pH 5-8, que podría estar relacionado con el pH óptimo de funcionamiento del lumen.
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