ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Resultados
ninguna estructura real conocida cuyo valor medio sea menor que cero. Además el modelo se
evaluó estudiando la posición en la estructura de los aminoácidos más conservados. Se ha
comprobado que estos aminoácidos son importantes para la estructura y la función y, por tanto,
en el espacio tridimensional se encuentran próximos entre sí. Se calculó la distribución de las
distancias entre los residuos conservados y entre todos los residuos y se obtuvo un valor del
parámetro estadístico Xd de 9.5. Este valor es mucho mayor de cero que, como indica el
programa, significa que los residuos conservados se encuentran en el espacio próximos entre sí
(Pazos et al, 1997). Al comprobar la distribución de estos aminoácidos en el espacio con el
programa RASMOL, se observa que forman parte del núcleo de la estructura tridimensional
siendo, por tanto, importantes para el mantenimiento de dicha estructura en forma de haz de
hélices.
A
B
Tabla X. (A) Resumen de la calidad de la estructura propuesta comparado con
estructuras conocidas (el programa indica que un valor positivo es mejor que la media).
(B) Evalución de distintos parámetros que permite concluir cómo de bien se ajusta el
modelo a los valores restringidos según refinamientos comunes (el programa indica
que debe ser próximo a 1). En ambas tablas, el programa señala para cada caso los
valores que no se ajustan a lo estructuralmente correcto y no indica nada si el
resultado está dentro de los límites evaluados como aceptables.
Z-score
PsbQ
(modelo)
256b
(molde)
Conformación del esqueleto carbonado 3.035 2.452
Diagrama de Ramachandran 0.504 3.048
Relación normal de chi-1/chi-2 en los rotámeros -0.937 1.693
RMS Z-score
PsbQ
(modelo)
256b
(molde)
Longitudes de enlace 0.812 0.785
Ángulos de enlace 1.448 1.410
Restricciones del ángulo omega 0.796 0.322 (ajustado)
Planaridad de la cadena lateral 1.874 0.903
Distribución dihédrica impropia 2.195 (flojo) 0.781
Distribución dentro/fuera 1.200 (inusual) 0.945
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