ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Resultados
5.3. Descripción de la estructura de PsbQ.
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El monómero soluble de PsbQ no es completamente globular sino que tiene forma de tipo
oblato con dimensiones 50 x 40 x 15 Å (Figura 46). En la estructura se observan dos regiones
conformacionales bien diferenciadas. En el extremo N-terminal destacan dos pequeñas bandas-
β, formando una hoja-β paralela, que comprenden los residuos Ile5-Val6-Val7 (banda-β 1) y
Phe38-Tyr39-Leu40 (banda-β 2). Esta curiosa disposición estructural permite una conexión
principio-final de la región N-terminal que abarca los residuos 1-45. El residuo Arg37,
totalmente conservado en plantas superiores, parece ser fundamental para el entrecruzamiento
de las dos "ramas" del extremo N-terminal. Entre estas bandas-β se sitúan 31 residuos de entre
los cuales se ha perdido en el mapa de densidad la información estructural de 20 de estos
(residuos 14-33), lo que sugiere que ésta es una región móvil en la proteína. Las interacciones
entre la zona que rodea e incluye a las dos hojas-β son de tipo puente de hidrógeno e
hidrofóbico (Tabla XIV). La zona alrededor de las hoja-β interacciona favorablemente con la
región conformacional del C-terminal, formada por un haz de 4 α-hélices invertidas y,
especialmente, con las hélices 1 y 2. En la Tabla XV se resumen las interacciones favorables más
destacadas entre estas zonas diferenciadas en la estructura.
Tabla XIV. Interacciones por puentes de hidrógeno e hidrofóbicas
que estabiliza la zona que rodea a la hoja-β paralela.
Átomo 1 Átomo 2 Distancia (Å)
N_Ile5 O_Phe38 2.66
N_Val7 O_Leu40 2.90
NE_Arg37 O_Ala3 2.91
NH_Arg37 O_Pro4 2.87
N_Leu40 O_Ile5 2.89
NE_Gln41 O_Gly8 2.85
CG_Ile5 CZ_Arg37 3.47
CG_Val6 CG_Pro40 3.67
CG_Val7 CG_Gln41 3.29