ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Resultados
Esta familia estructural de proteínas, haz de α-hélices invertidas, la forman grupos
funcionalmente muy heterogéneos, con la característica de que el porcentaje de identidad de
secuencia es bajo, por ejemplo, un 20% de identidad entre 256b (citocromo b 526) y 1vlt
(receptor de aspartato). Esto indica que se trata de familias estructuralmente muy homólogas
pero secuencialmente muy diferentes.
Otro tipo de arquitectura estructural propuesto es el de haz ortogonal. Este tipo de
plegamiento aparece en 4 de 18 candidatos al analizar la secuencia completa de PsbQ y 5 veces
de los 15 candidatos cuando no se considera el extremo N-terminal. Un estudio de estos
candidatos por FSSP mostró que la topología era muy dispersa, y no correspondía a una única
familia estructural. Lo mismo ocurría en el caso de las estructuras α+β.
Considerando la predicción de estructura secundaria de PsbQ (Figura 30) a partir del
residuo 46 se comprueba que hay una clara distribución de residuos anfipáticos. Una forma de
ilustrar la secuencia de una proteína en forma de α-hélices es a partir de la “ruleta helicoidal” o
espiral. Debido a que un giro de 360º en una α-hélice está formado por 3.6 residuos, cada
residuo se sitúa cada 100º alrededor de un círculo con lo que se observa la proyección de los
residuos en un plano perpendicular al eje de la hélice. Al representar las α-hélices predichas
para PsbQ de espinaca, se comprueba que cada una de las cuatro α-hélices tiene una cara apolar,
compuesta mayoritariamente por alaninas, leucinas e isoleucinas (Figura 34). Esta distribución
de residuos favorecería un empaquetamiento paralelo de las cuatro α-hélices, orientándose
estos residuos apolares hacia el interior de la estructura lo que permitiría interacciones
hidrofóbicas entre las hélices dando estabilidad a la estructura. La presencia de estas caras
hidrofóbicas en las hélices predichas para PsbQ sería más compatible con el plegamiento en
forma de haz de α-hélices invertido que con el plegamiento de haz ortogonal. Además, la
longitud relativamente corta de los lazos que conectan las hélices apoyaría esta topología de haz
de α-hélices invertido (Branden & Tooze, 1999).
3.1.2. Selección del molde adecuado para la estructura de PsbQ.
Para seleccionar el mejor molde sobre el que construir el modelo estructural remoto de
PsbQ, se inspeccionaron manualmente los alineamientos estructurales entre la proteína
problema (PsbQ) y cada uno de los candidatos propuestos por los métodos de threading usando
el paquete de visualización THREADLIZE (Pazos et al, 1999). Para ello se consideró la
compatibilidad de las estructuras secundarias predichas y conocidas, respectivamente. Se pudo
comprobar que PsbQ no era compatible con los moldes propuestos de estructura tipo-β, α+β o
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