ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Introducción
potencial (E 0 pH 8.0 ≈ -240 mV) y no tiene función conocida (Navarro et al, 1995); se ha comprobado
que este potencial varía según esté unido al PSII o esté soluble (Kerfeld et al, 2003). Esta
subunidad pertenece al PSII de algas rojas y cianobacterias, y tiene una masa molecular que
varía entre 15 y 20 kDa. De todas las subunidades extrínsecas, es la única cuyo gen en
eucariotas se codifica en el cpDNA. En cianobacterias, su unión al PSII se favorece por la
presencia de la proteína PsbO, aunque la resolución del PSII a 3.5 Å muestra que no hay
contacto físico entre ellas (Ferreira et al, 2004); en algas rojas, en cambio, es necesaria la
presencia de la proteína de 20 kDa para unirse a la membrana. Es una proteína con estructura
mayoritariamente α-hélice y contiene dos hojas-β antiparalelas en su extremo N-terminal
(Figura 11D) (Frazao et al, 2001) (Sawaya et al, 2001).
20 kDa
Ésta es una proteína genuina de algas rojas (Enami et al, 1998). Tras varios años de estudio
finalmente se ha determinado su secuencia de aminoácidos, la cual muestra similitud con la
secuencia de la familia de la proteína PsbQ de plantas verdes, y muy especialmente con la de
algas verdes; por tanto, a su gen se le ha denominado psbQ' (Ohta et al, 2003). Su presencia o
ausencia en otras algas no-verdes oxi-fotosintéticas aún no es conocida debido a la falta de
secuenciación del genoma nuclear o un insuficiente estudio del PSII de estos organismos. No es
necesaria la presencia de las otras extrínsecas para su unión al PSII por lo que se propone que
pueda ser la menos extrínseca de las cuatro subunidades en algas rojas (Enami et al, 2003).
2.4.4. Termoestabilidad del PSII y proteínas extrínsecas en plantas verdes
El PSII es uno de los componentes más lábiles de los implicados en el proceso de la fotosíntesis
siendo la reacción de oxidación del agua una de las más sensibles al calor en plantas superiores y
algas verdes (Katoh & Sanpietro, 1967) (Nash et al, 1985) (Yamashito & Butler, 1968). La incubación
del PSII a temperaturas moderadas (40-50 ºC) conlleva una inactivación completa de la
oxidación del agua (Thompson et al, 1986) (Thompson et al, 1989) (Shutilova et al, 1995), además de
una reorganización estructural en la membrana (Pastenes & Horton, 1996). La estabilidad térmica
del RC del PSII se ha estudiado por FTIR, obteniéndose un valor de T m de unos 42 ºC (De Las
Rivas & Barber, 1997). Aunque inicialmente se propuso que este proceso de inactivación estaba
relacionado con la solubilización de los iones Mn y la consecuente pérdida de las tres proteínas
extrínsecas (Nash et al, 1985), actualmente parece que está más relacionado con la presencia de
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