ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

Resultados
Mediante el programa SwissModel se construyó un modelo del extremo C-terminal (46-149
residuos) de la secuencia de PsbQ de espinaca utilizando como molde las coordenadas de la
cadena A de 256b. El programa de modelado devuelve unas coordenadas tridimensionales
optimizadas del modelo de la proteína problema, además de una evaluación del resultado en
cuanto a parámetros estructurales (WHATCHECK) y energéticos (PROMODII). La desviación de
las coordenadas del modelo con respecto al molde estudiado según el valor de RMSD (“root
mean square deviation”) es menor, en término medio, a 1.5 Å, indicando que se trata de
estructuras comparables (Figura 37).
104
A B
N-t
(1 - 45)
Y84
Y87
hélice 310
C-t
W71
Y134
Y133
109-111
hélice-3
Figura 37. (A) Modelo remoto propuesto para PsbQ de espinaca (aminoácidos 45-149). Se marca la
posición de los residuos aromáticos de PsbQ en el modelo. Se resalta la distorsión en la hélice-3 debida al
gap entre los residuos 109-111; también se señala la hélice 310 presente en el molde pero no predicha para
el modelo (véase Figura 35 y apartado 4.3 en resultados). (B) Alineamiento estructural entre
PsbQ_SPIOL y 256b, el molde escogido; el color verde marca las diferencias estructurales entre ambas
proteínas.
El modelo remoto y parcial de PsbQ cumple los requisitos de energía y de estructura: el
valor de energía que indica PROMODII es óptimo (E=-3160 kJ/mol) y la evaluación de
estructura por WHATCHECK no indica ningún tipo de error global en el modelo (Tabla X). Un
análisis de la estructura por el programa VERIFY3D proporciona un valor medio de 0.171. Este
valor está por encima de cero que, como indica el programa, es el valor límite pues no hay