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ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA EXTRÍNSECA PsbQ ...

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Discusión<br />

la unión de la subunidad extrínseca PsbP (Shi & Schröder, 2004); la estrecha relación entre PsbP<br />

y <strong>PsbQ</strong> permitiría proponer que la región N-terminal de <strong>PsbQ</strong> pueda interaccionar con el PSII a<br />

través de la región N-terminal de PsbR, siendo diferente esta unión en plantas superiores y<br />

algas verdes.<br />

- + - - +- +-+<br />

- --+ +-+ - - +- - +- +<br />

Figura 66. Alineamiento de la región N-terminal de <strong>PsbQ</strong> de espinaca y Chlamydomonas. Se indican los<br />

residuos cargados.<br />

En los experimentos de obtención de cristales de <strong>PsbQ</strong> se ha comprobado la necesidad<br />

de la presencia de iones Zn 2+ en el medio. En la resolución del cristal se han encontrado dos<br />

iones Zn 2+ coordinados a la estructura de <strong>PsbQ</strong> (Zn1 y Zn2). El Zn1 está coordinado a los<br />

residuos Lys63, Asp67, Glu 131 y una molécula de agua; el Zn2 está coordinado a un grupo<br />

acetato, procedente del medio, a los residuos His120 y Glu129 y al residuo Gln105 de una<br />

molécula relacionada por simetría. Se observa en el alineamiento de la Figura 26 que los<br />

residuos que intervienen en la coordinación de Zn1 están totalmente conservados en plantas<br />

superiores, excepto en la posición 67 en la cual un residuo de aspártico se sustituye por un<br />

residuo de glutámico en arroz (Oryza sativa). En relación con los residuos que coordinan al Zn2,<br />

sus posiciones no están totalmente, aunque sí altamente, conservadas en el alineamiento. La<br />

posición 120 está ocupada por His o Tyr y la posición 129 tiene carácter (polar) negativo<br />

estando ocupada por los residuos Glu, Asp (o Gln). La coordinación al Zn2 es similar a la obtenida<br />

previamente en la estructura de <strong>PsbQ</strong> por Calderone et al (Calderone et al, 2003). Sin embargo,<br />

este grupo no observa el primer Zn (Zn1) en su estructura. Debido a que otros cationes como el<br />

Ca 2+ , el Pb 2+ o el Yb 3+ dieron resultados negativos en la cristalización de <strong>PsbQ</strong> se podría sugerir<br />

cierta especificidad de <strong>PsbQ</strong> hacia el Zn 2+ considerando además la conservación de los residuos<br />

implicados en la coordinación de este metal, especialmente en el caso del Zn1. Esta especificidad<br />

podría tener una explicación fisiológica relacionada con la presencia de este metal y el PSII. Se<br />

ha comprobado que el Zn 2+ es un contaminante medioambiental que, a ligeras concentraciones,<br />

puede inhibir la fotosíntesis de plantas y se ha propuesto que el mecanismo de acción de este<br />

ion en el PSII pudiera estar relacionado con la eliminación de las proteínas extrínsecas (Rashid<br />

et al, 1994). Sería posible que la proteína <strong>PsbQ</strong> se comportara como una primera barrera física,<br />

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