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Abschlussbericht AiF-FV 13733N
bei α-Lactalbumin mit einer RT von 21,5 min, β-Lactoglobulin B mit einer RT von 27 min und
β Lactoglobulin A mit einer RT von 28 min detektiert wird.
Fazit:
Mit der entwickelten HPLC-Methode ist eine qualitative und quantitative Charakterisierung
von CMP hinsichtlich der einzelnen CMP-Fraktionen (GMP, aglyco CMP A, aglyco CMP B)
möglich. Zudem ist bei der simultanen Detektion mit den Molkenproteinen eine gute Trennung
von α-Lactalbumin und β-Lactoglobulin realisiert. Das Verfahren liefert eine analytische
Basis für weiterführende technologisch-funktionelle Untersuchungen. Somit ist es möglich
die Einflüsse von Prozess- und Milieufaktoren sowohl auf die einzelnen CMP Fraktionen als
auch auf die majoren Molkenproteine sowie gegebenenfalls Wechselwirkungen zwischen
CMP und den Molkenproteinen zu eruieren. Mit dieser Methode ist somit eine Plattform vorhanden,
die es ermöglicht allgemein gültige Ergebnisse hinsichtlich Qualität und Quantität zu
erarbeiten.
2.2 Bestimmung der GMP-gebundenen Sialinsäure
Für die biologische Funktionalität spielt insbesondere der Anteil an GMP-gebundener Sialinsäure
(SA) eine große Bedeutung. In Bild 2-2 ist die Strukturformel von Sialinsäure dargestellt.
Sialinsäure ist die Sammelbezeichnung für acylierte Derivate der Neuraminsäure und
wird auch als Acetylneuraminsäure bezeichnet. Im GMP-Molekül kommt vor allem die N-
Acetylneuraminsäure vor (Saito & Itoh, 1992). Sie ist eine starke organische Säure mit einem
pK-Wert von 2,2, was eine hohe negative Nettoladung begründet. Sie dienen u.a. zur Stabilisierung
von Glykoproteinen gegen Denaturierung und Proteolyse sowie zum Transport positiv
geladener Verbindungen (Reutter, Köttgen, Bauer, & Gerok, 1982).
Ac HN
Bild 2-2: Strukturformel von Sialinsäure
OH
OH
OH
O
COOH
OH OH
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