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Abschlussbericht AiF-FV 13733N<br />

Grenzflächenspannung / mN/m<br />

80<br />

75<br />

70<br />

65<br />

60<br />

55<br />

50<br />

45<br />

c Protein : 5 %<br />

0<br />

0 50 100 150 200 250 300 350<br />

Zeit/ s<br />

Bild 4-5: Dynamische Oberflächenspannung von CMP- und WPI-Schäumen bei einer Proteinkonzentration<br />

cProtein von 5 %<br />

Während es für den Overrun in Abhängigkeit von der Proteinkonzentration ein Maximum<br />

gibt, nimmt die Stabilität der Proteinschäume erwartungsgemäß mit steigender Proteinkonzentration<br />

zu (Britten & Lavoie, 1992). In Bild 4-6 ist die Drainage und die Festigkeit als Kriterium<br />

der Schaumstabilität in Abhängigkeit der Proteinkonzentration dargestellt. Wie zu erkennen,<br />

nimmt die Drainage der Schäume mit zunehmender Proteinkonzentration ab. Wenn<br />

die Konzentration an grenzflächenaktivem Material hoch ist, werden mehrschichtige Grenzflächenfilme<br />

gebildet, die gegenüber Koaleszenz resistent sind (Kinsella, 1981). Weiterhin<br />

intensivieren sich die Interaktionen zwischen den Proteinmolekülen, wodurch die Grenzflächenviskosität<br />

erhöht wird. Zudem steigt das Wasserbindevermögen innerhalb der Schaumlamellen,<br />

was der Drainage entgegen wirkt (Britten & Lavoie, 1992). Die Drainage der CMP-<br />

Schäume lag im gesamten untersuchten Konzentrationsbereich niedriger als bei den WPI-<br />

Schäumen, was durch eine bessere Wasserbindungskapazität von CMP zu erklären ist. Die<br />

Schaumfestigkeit verhielt sich erwartungsgemäß gegensätzlich zur Drainage. Mit zunehmender<br />

Proteinkonzentration nahm die Festigkeit zu. Ein zusätzlicher Effekt einer höheren<br />

Proteinkonzentration ist die Abnahme der prozentualen Löslichkeit der Proteine. Somit können<br />

die Grenzflächen durch unlösliche Proteine stabilisiert werden, so dass sich die<br />

Schaumlamellen gegenseitig stützen und so eine sterische Stabilisierung der Grenzflächen<br />

erfolgt. Die ermittelten Festigkeiten für CMP lagen dabei unter den erzielten Werten für WPI.<br />

Dies lässt sich dadurch erklären, dass es bei Molkenproteinen zu einer so genannten Grenzflächendenaturierung<br />

kommt. Adsorbierte Proteinmoleküle verändern ihre Konformation nach<br />

der Grenzflächenbesetzung, um die freie Grenzflächenenergie zu reduzieren. Dies hat eine<br />

Stabilisierung der Grenzflächen zur Folge, die sich in einer erhöhten Festigkeit wiederspiegelt<br />

(Britten & Lavoie, 1992, Dickinson, 1991, Richert, 1979).<br />

WPI<br />

CMP<br />

61

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