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Abschlussbericht AiF-FV 13733N<br />
Grenzflächenspannung / mN/m<br />
80<br />
75<br />
70<br />
65<br />
60<br />
55<br />
50<br />
45<br />
c Protein : 5 %<br />
0<br />
0 50 100 150 200 250 300 350<br />
Zeit/ s<br />
Bild 4-5: Dynamische Oberflächenspannung von CMP- und WPI-Schäumen bei einer Proteinkonzentration<br />
cProtein von 5 %<br />
Während es für den Overrun in Abhängigkeit von der Proteinkonzentration ein Maximum<br />
gibt, nimmt die Stabilität der Proteinschäume erwartungsgemäß mit steigender Proteinkonzentration<br />
zu (Britten & Lavoie, 1992). In Bild 4-6 ist die Drainage und die Festigkeit als Kriterium<br />
der Schaumstabilität in Abhängigkeit der Proteinkonzentration dargestellt. Wie zu erkennen,<br />
nimmt die Drainage der Schäume mit zunehmender Proteinkonzentration ab. Wenn<br />
die Konzentration an grenzflächenaktivem Material hoch ist, werden mehrschichtige Grenzflächenfilme<br />
gebildet, die gegenüber Koaleszenz resistent sind (Kinsella, 1981). Weiterhin<br />
intensivieren sich die Interaktionen zwischen den Proteinmolekülen, wodurch die Grenzflächenviskosität<br />
erhöht wird. Zudem steigt das Wasserbindevermögen innerhalb der Schaumlamellen,<br />
was der Drainage entgegen wirkt (Britten & Lavoie, 1992). Die Drainage der CMP-<br />
Schäume lag im gesamten untersuchten Konzentrationsbereich niedriger als bei den WPI-<br />
Schäumen, was durch eine bessere Wasserbindungskapazität von CMP zu erklären ist. Die<br />
Schaumfestigkeit verhielt sich erwartungsgemäß gegensätzlich zur Drainage. Mit zunehmender<br />
Proteinkonzentration nahm die Festigkeit zu. Ein zusätzlicher Effekt einer höheren<br />
Proteinkonzentration ist die Abnahme der prozentualen Löslichkeit der Proteine. Somit können<br />
die Grenzflächen durch unlösliche Proteine stabilisiert werden, so dass sich die<br />
Schaumlamellen gegenseitig stützen und so eine sterische Stabilisierung der Grenzflächen<br />
erfolgt. Die ermittelten Festigkeiten für CMP lagen dabei unter den erzielten Werten für WPI.<br />
Dies lässt sich dadurch erklären, dass es bei Molkenproteinen zu einer so genannten Grenzflächendenaturierung<br />
kommt. Adsorbierte Proteinmoleküle verändern ihre Konformation nach<br />
der Grenzflächenbesetzung, um die freie Grenzflächenenergie zu reduzieren. Dies hat eine<br />
Stabilisierung der Grenzflächen zur Folge, die sich in einer erhöhten Festigkeit wiederspiegelt<br />
(Britten & Lavoie, 1992, Dickinson, 1991, Richert, 1979).<br />
WPI<br />
CMP<br />
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